Descreva qualitativamente a relação entre o pH e a carga das proteínas.
Passo 1
O enunciado pede para descrever qualitativamente como o valor de
afeta a carga líquida de uma proteína. O conteúdo envolvido é a química ácido-base dos grupos ionizáveis presentes na proteína (terminais e cadeias laterais) e como, à medida que o
varia, esses grupos se protonam ou desprotonam, alterando a carga total.
Passo 2
Cada proteína possui:
- Um grupo amino terminal (
) com em torno de - . - Um grupo carboxila terminal (
) com em torno de . - Cadeias laterais ionizáveis, por exemplo:
- Ácido aspártico e glutâmico (
) que, em pH baixo, estão protonados ( ) e neutros, e em pH alto tornam-se . - Lisina e arginina (
– ) que em pH baixo estão protonadas ( ) e carregadas positivamente, e em pH alto perdem prótons, tornando-se neutras (no caso da lisina) ou menos carregadas (no caso da arginina). - Histidina (
) atua como tampão próximo ao pH fisiológico.
- Ácido aspártico e glutâmico (
Passo 3
A protonação/deprotonação segue qualitativamente a equação de Henderson–Hasselbalch:
Quando
, o grupo tende a ficar protonado; quando
, tende a ficar desprotonado.
Passo 4
Ao plotarmos a carga líquida da proteína versus
, obtemos uma curva de titulação com degraus em torno de cada
. Em cada região de tampão (onde
), parte dos grupos muda de estado, e a carga líquida varia de forma gradual.
Passo 5
Define-se o ponto isoelétrico
como o
em que a soma de cargas positivas e negativas é zero.
- Para
, há excesso de grupos protonados e a proteína tem carga líquida positiva. - Para
, predomina a forma desprotonada e a proteína fica com carga líquida negativa.
Resposta
Em pH ácido (abaixo do
) a proteína carrega-se positivamente, em pH igual ao
sua carga líquida é zero, e em pH alcalino (acima do
) fica carregada negativamente.