Descreva qualitativamente a relação entre o pH e a carga das proteínas.

Passo 1

O enunciado pede para descrever qualitativamente como o valor de pH afeta a carga líquida de uma proteína. O conteúdo envolvido é a química ácido-base dos grupos ionizáveis presentes na proteína (terminais e cadeias laterais) e como, à medida que o pH varia, esses grupos se protonam ou desprotonam, alterando a carga total.

Passo 2

Cada proteína possui:
  • Um grupo amino terminal ( -NH3^+) com pKa em torno de 8- 9.
  • Um grupo carboxila terminal ( -COOH) com pKa em torno de 2.
  • Cadeias laterais ionizáveis, por exemplo:
    • Ácido aspártico e glutâmico ( pKaapprox4) que, em pH baixo, estão protonados ( -COOH) e neutros, e em pH alto tornam-se -COO^-.
    • Lisina e arginina ( pKaapprox10 12) que em pH baixo estão protonadas ( -NH3^+) e carregadas positivamente, e em pH alto perdem prótons, tornando-se neutras (no caso da lisina) ou menos carregadas (no caso da arginina).
    • Histidina ( pKaapprox6) atua como tampão próximo ao pH fisiológico.

Passo 3

A protonação/deprotonação segue qualitativamente a equação de Henderson–Hasselbalch:
pH = pKa + log[base][ácido] á
Quando pH < pKa, o grupo tende a ficar protonado; quando pH > pKa, tende a ficar desprotonado.

Passo 4

Ao plotarmos a carga líquida da proteína versus pH, obtemos uma curva de titulação com degraus em torno de cada pKa. Em cada região de tampão (onde pHapprox pKa), parte dos grupos muda de estado, e a carga líquida varia de forma gradual.

Passo 5

Define-se o ponto isoelétrico pI como o pH em que a soma de cargas positivas e negativas é zero.
  • Para pH < pI, há excesso de grupos protonados e a proteína tem carga líquida positiva.
  • Para pH > pI, predomina a forma desprotonada e a proteína fica com carga líquida negativa.

Resposta

Em pH ácido (abaixo do pI) a proteína carrega-se positivamente, em pH igual ao pI sua carga líquida é zero, e em pH alcalino (acima do pI) fica carregada negativamente.

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