Cada subunidade da hemoglobina pode existir em dois estados diferentes, o estado R e o estado T. Qual é a relação entre estes estados com relação à ligação de oxigênio?
Passo 1
O enunciado diz que cada subunidade da hemoglobina pode existir em dois estados, o estado R e o estado T, e pergunta qual é a relação entre esses estados com respeito à ligação de oxigênio.
Informações dadas: cada subunidade tem dois estados conformacionais (R e T).
Pergunta: como esses estados se relacionam com a afinidade por oxigênio e como a ligação de oxigênio influencia a distribuição entre esses estados?
Informações dadas: cada subunidade tem dois estados conformacionais (R e T).
Pergunta: como esses estados se relacionam com a afinidade por oxigênio e como a ligação de oxigênio influencia a distribuição entre esses estados?
Passo 2
Primeiro vamos definir, com calma e sem jargão, o que significam os nomes R e T.
- R vem de “relaxado”. É uma conformação da subunidade que “gosta mais” de ligar oxigênio — isto é, tem maior afinidade por O2.
- T vem de “tenso”. É uma conformação que “não gosta tanto” de oxigênio — tem menor afinidade por O2.
Ou seja: a mesma subunidade pode estar em uma forma que segura O2 com facilidade ® ou numa forma que segura com dificuldade (T).
Passo 3
Agora a parte essencial sobre a relação: quem favorece quem. Vou explicar passo a passo e por que isso gera cooperação entre subunidades.
- Quando uma subunidade está no estado T, ela tem baixa probabilidade de ter O2 ligado.
- Quando uma subunidade está no estado R, ela tem alta probabilidade de ter O2 ligado.
- Crucial: a ligação de O2 a uma subunidade tende a estabilizar a conformação R dessa subunidade e, por interações entre subunidades, também aumenta a probabilidade das subunidades vizinhas mudarem para R. Em outras palavras, ligar O2 puxa a proteína para R.
- Inversamente, a remoção de O2 (desoxigenação) favorece a conformação T.
Resumo curto (decora isso para a prova): R = alta afinidade por O2 e é estabilizado pela ligação de O2; T = baixa afinidade por O2 e é favorecido na ausência de O2.
Passo 4
Por que isso é importante? Porque gera cooperatividade positiva: a ligação de O2 a uma subunidade facilita a ligação a outras. Vou explicar o que significa “cooperatividade” de forma simples.
- Se cada sítio fosse independente, a probabilidade de ocupação cresceria de forma suave (curva hiperbólica).
- Na hemoglobina, quando o primeiro O2 se liga, a estrutura muda um pouco e os outros sítios passam a ligar O2 com mais facilidade → isso produz uma curva de saturação em forma de S (sigmoide).
- Essa propriedade é funcional: nos pulmões, onde há muito O2, a hemoglobina se enche (muito R); nos tecidos, onde há pouco O2, ela libera O2 (muito T), facilitando transporte eficiente.
Passo 5
Uma forma matemática simples que aparece em livros para caracterizar cooperatividade é a equação de Hill. Vou mostrar a forma e explicar o que cada coisa significa, sem complicar demais.
A fração de sítios ocupados por ligante é frequentemente chamada de . A equação de Hill simplificada é:
A fração de sítios ocupados por ligante é frequentemente chamada de
onde:
-
é a concentração do ligante (aqui, O2), -
é uma constante relacionada à afinidade (quanto menor, maior a afinidade), -
é o coeficiente de Hill, que mede cooperatividade.
Interpretação rápida: se, sem cooperatividade (curva hiperbólica). Se , cooperatividade positiva (curva sigmoide). Hemoglobina humana tem efetivo ≈ 2,8–3,0, mostrando cooperação positiva bem marcada. Não precisa decorar o valor exato a menos que peçam, mas entenda que é o sinal de “um ajuda o outro”.
Passo 6
Existem modelos que explicam mecanicamente essa mudança R ⇄ T. Vou explicar dois de forma intuitiva e curta, porque às vezes pedem isso em prova:
- Modelo concertado (MWC): todas as subunidades da molécula grande (hemoglobina) estão preferencialmente em T ou em R de forma concertada. O oxigênio liga com maior afinidade ao estado R, então aumentar
desloca o equilíbrio coletivo T→R. É como se a proteína inteira “mudasse de roupa” de uma vez para a forma que segura melhor O2. - Modelo sequencial (KNF): a ligação de O2 a uma subunidade provoca mudança nessa subunidade, que por sua vez torna as subunidades vizinhas mais propensas a mudar e ligar O2 — a mudança é passo a passo.
Importante para prova: ambos explicam cooperatividade; o ponto-chave é que ligação de O2 estabiliza conformação de maior afinidade ®.
Passo 7
Exemplo prático e mental para fixar: imagine uma hemoglobina com 4 subunidades. Se não houver O2, a proteína tende a ficar em T (pouca afinidade). Ao chegar nos pulmões, a alta [O2] faz com que uma subunidade ligue O2; isso aumenta a chance das outras três mudarem para R e ligarem O2 também — resultado: ela carrega 4 O2 facilmente. Nos tecidos, [O2] cai, a conformação T é favorecida e O2 sai mais facilmente. Isso é exatamente o que o corpo precisa: carregar bem nos pulmões e soltar bem nos tecidos.
Passo 8
Dicas rápidas de prova (como responder direto e seguro):
- Se perguntarem “qual tem maior afinidade por O2?”, responda “R tem maior afinidade; T tem menor afinidade”.
- Se pedirem “o que a ligação de O2 faz?”, responda “a ligação de O2 estabiliza R e assim facilita a ligação em outras subunidades (cooperatividade positiva)”.
- Se pedirem o comportamento da curva de saturação, diga “sigmoidal pela cooperatividade; coeficiente de Hill
”.
Resposta
O estado R (relaxado) tem maior afinidade por
e é estabilizado pela ligação de
; o estado T (tenso) tem menor afinidade por
e é favorecido na ausência de
. A ligação de
promove a transição T
R, gerando cooperatividade positiva na ligação de oxigênio.