Diferencie as inibições competitiva, não competitiva, acompetitiva e pelo substrato.

Passo 1

Beleza, vamos lá! O que a gente precisa fazer aqui é diferenciar quatro tipos de inibição de enzimas: competitiva, não competitiva, acompetitiva e pela substrato. Isso tudo está relacionado com a Bioquímica, mais especificamente com o funcionamento das enzimas e como elas interagem com inibidores. Pra resolver, vamos entender cada tipo de inibição, como elas afetam a atividade enzimática e quais são as diferenças entre elas.

Passo 2

Primeiro, vamos falar sobre inibição competitiva. Nesse caso, o inibidor compete diretamente com o substrato pela ligação ao sítio ativo da enzima. Imagina que a enzima tem um “gabinete” onde só entra o substrato ou o inibidor. Se o inibidor está lá, o substrato não consegue se ligar.
Na prática, isso significa que a presença do inibidor aumenta a constante de Michaelis ( V = Vmax [S]Km (1 + [I]Ki) + [S] ), que é uma medida de afinidade entre a enzima e o substrato. Quanto maior o , menor a afinidade. Porém, o valor máximo da velocidade ( ) da reação não muda, porque se a gente aumenta a concentração de substrato bastante, ele pode “empurrar” o inibidor para fora e alcançar o .
A equação de Michaelis-Menten modificada para inibição competitiva fica:
Onde é a concentração do inibidor e é a constante de inibição.

Passo 3

Agora, vamos para a inibição não competitiva. Diferente da competitiva, o inibidor não compete pelo sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro lugar na enzima, chamado de sítio alostérico. Isso muda a forma da enzima de tal maneira que o substrato não consegue mais reagir eficientemente.
Nessa inibição, o V = Vmax1 + [I]Ki cdot [S]Km + [S] diminui porque a eficiência geral da enzima está reduzida. Entretanto, o permanece o mesmo, pois a afinidade entre a enzima e o substrato não é alterada.
A equação de Michaelis-Menten para inibição não competitiva é:

Passo 4

Seguimos para a inibição acompetitiva (também conhecida como inibição uncompetitiva). Nesse tipo, o inibidor só se liga ao complexo enzima-substrato, e não à enzima livre. Isso significa que o inibidor se prende após o substrato já estar ligado.
Com a inibição acompetitiva, tanto o V = Vmax [S]Km + [S] (1 + [I]Ki) quanto o diminuem. Isso acontece porque a formação do complexo enzima-inibidor-substrato reduz a quantidade de substrato disponível para reagir, diminuindo a eficiência geral da reação.
A equação ajustada fica:

Passo 5

Por último, temos a inibição pelo substrato. Esse tipo de inibição ocorre quando há excesso de substrato, que de alguma forma inibe a própria enzima. É como se, quando tem muito substrato, ele começa a interferir no funcionamento da enzima.
Na inibição pelo substrato, pode haver diferentes efeitos dependendo do sistema, mas geralmente leva a uma diminuição do sem alterar significativamente o . É uma forma de regulação negativa, evitando que a enzima produza produtos em excesso.

Resposta

Resumindo, os quatro tipos de inibição de enzimas se diferenciam da seguinte forma:
  • Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo, aumentando o sem alterar o .
  • Não competitiva: O inibidor se liga a um sítio diferente, diminuindo o sem mudar o .
  • Acompetitiva: O inibidor se liga apenas ao complexo enzima-substrato, reduzindo tanto o quanto o .
  • Pela substrato: O excesso de substrato inibe a enzima, geralmente diminuindo o sem afetar muito o .
Cada tipo de inibição afeta a atividade enzimática de maneiras específicas, influenciando como a enzima reage na presença de substratos e inibidores.

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