Diferencie as inibições competitiva, não competitiva, acompetitiva e pelo substrato.
Passo 1
Beleza, vamos lá! O que a gente precisa fazer aqui é diferenciar quatro tipos de inibição de enzimas: competitiva, não competitiva, acompetitiva e pela substrato. Isso tudo está relacionado com a Bioquímica, mais especificamente com o funcionamento das enzimas e como elas interagem com inibidores. Pra resolver, vamos entender cada tipo de inibição, como elas afetam a atividade enzimática e quais são as diferenças entre elas.
Passo 2
Primeiro, vamos falar sobre inibição competitiva. Nesse caso, o inibidor compete diretamente com o substrato pela ligação ao sítio ativo da enzima. Imagina que a enzima tem um “gabinete” onde só entra o substrato ou o inibidor. Se o inibidor está lá, o substrato não consegue se ligar.
Na prática, isso significa que a presença do inibidor aumenta a constante de Michaelis (
), que é uma medida de afinidade entre a enzima e o substrato. Quanto maior o
, menor a afinidade. Porém, o valor máximo da velocidade (
) da reação não muda, porque se a gente aumenta a concentração de substrato bastante, ele pode “empurrar” o inibidor para fora e alcançar o
.
A equação de Michaelis-Menten modificada para inibição competitiva fica:
Onde
é a concentração do inibidor e
é a constante de inibição.
Passo 3
Agora, vamos para a inibição não competitiva. Diferente da competitiva, o inibidor não compete pelo sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro lugar na enzima, chamado de sítio alostérico. Isso muda a forma da enzima de tal maneira que o substrato não consegue mais reagir eficientemente.
Nessa inibição, o
diminui porque a eficiência geral da enzima está reduzida. Entretanto, o
permanece o mesmo, pois a afinidade entre a enzima e o substrato não é alterada.
A equação de Michaelis-Menten para inibição não competitiva é:
Passo 4
Seguimos para a inibição acompetitiva (também conhecida como inibição uncompetitiva). Nesse tipo, o inibidor só se liga ao complexo enzima-substrato, e não à enzima livre. Isso significa que o inibidor se prende após o substrato já estar ligado.
Com a inibição acompetitiva, tanto o
quanto o
diminuem. Isso acontece porque a formação do complexo enzima-inibidor-substrato reduz a quantidade de substrato disponível para reagir, diminuindo a eficiência geral da reação.
A equação ajustada fica:
Passo 5
Por último, temos a inibição pelo substrato. Esse tipo de inibição ocorre quando há excesso de substrato, que de alguma forma inibe a própria enzima. É como se, quando tem muito substrato, ele começa a interferir no funcionamento da enzima.
Na inibição pelo substrato, pode haver diferentes efeitos dependendo do sistema, mas geralmente leva a uma diminuição do
sem alterar significativamente o
. É uma forma de regulação negativa, evitando que a enzima produza produtos em excesso.
Resposta
Resumindo, os quatro tipos de inibição de enzimas se diferenciam da seguinte forma:
- Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo, aumentando o
sem alterar o . - Não competitiva: O inibidor se liga a um sítio diferente, diminuindo o
sem mudar o . - Acompetitiva: O inibidor se liga apenas ao complexo enzima-substrato, reduzindo tanto o
quanto o . - Pela substrato: O excesso de substrato inibe a enzima, geralmente diminuindo o
sem afetar muito o .
Cada tipo de inibição afeta a atividade enzimática de maneiras específicas, influenciando como a enzima reage na presença de substratos e inibidores.