Frequentemente o aumento de temperatura provoca aumento na solubilidade de sais inorgânicos e de diversos compostos químicos. Entretanto, no caso de proteínas, efeito inverso é observado. Justifique essa afirmativa.
Passo 1
O que o enunciado pede: justificar por que, em muitos sais inorgânicos e compostos pequenos, o aumento de temperatura costuma aumentar a solubilidade, enquanto no caso de proteínas o efeito observado é o inverso (a solubilidade diminui quando a temperatura sobe).
Informações relevantes implícitas no enunciado:
Informações relevantes implícitas no enunciado:
- Existe uma diferença entre “dissolver um sal pequeno” e “manter uma proteína solúvel”: são processos físicos-químicos diferentes.
- Precisaremos considerar energia (entalpia), desordem (entropia) e equilíbrio entre estados (soluto sólido ↔ íons em solução; proteína dobrada ↔ proteína desdobrada/aggregada).
- Fenômenos importantes: energia de rede e hidratação para sais; estabilidade conformacional, interações fracas e efeito hidrofóbico para proteínas.
Passo 2
Princípio termodinâmico básico de solubilidade (ferramenta universal). Vou apresentar a fórmula que liga entalpia, entropia e temperatura para decidir se um processo é favorecido:
Explicação didática:
-
é a variação de energia livre de Gibbs para o processo de dissolução: se , o processo é termodinamicamente favorável (mais soluto na fase dissolvida); se , não é favorável. -
é a variação de entalpia (energia térmica trocada, “calor” do processo). -
é a variação de entropia (mudança de desordem). -
é a temperatura absoluta.
Portanto, a dependência da solubilidade com a temperatura aparece porque o termomuda com : se , aumentar tende a tornar mais negativo (favorece dissolução); se , aumentar tende a tornar menos favorável.
Passo 3
Aplicando isso a sais iônicos simples (ex.:
, etc.). O processo de dissolução envolve dois passos principais (resumidos):
- Separar íons da rede cristalina → custo de energia: entalpia de rede (geralmente positiva,
). - Hidratar os íons (interagir íons–água) → liberação de energia: entalpia de hidratação (geralmente negativa,
).
A entalpia totalpode ser positiva ou negativa dependendo do sal.
Importante: ao separar os íons a entropia aumenta muito (íons dispersos → mais desordem), então geralmente.
Consequência: quando, o termo fica mais negativo à medida que aumenta, podendo tornar mais negativo e, portanto, aumentar a solubilidade. Por isso muitos sais mostram solubilidade crescente com . Exemplo prático: a solubilidade de em água cresce fortemente com temperatura.
Passo 4
Agora olhar para proteínas: primeiro, o que significa “proteína solúvel”?
- Uma proteína nativa (“dobrada”) tem uma conformação estável com muitos grupos hidrofílicos na superfície que interagem bem com água, o que favorece solubilidade.
- A estabilidade da dobra é resultado de um equilíbrio de interações fracas: ligações de hidrogênio, interações iônicas, interações de van der Waals e, crucialmente, o efeito hidrofóbico que mantém os resíduos apolares no interior.
Passo 5
Energia livre de folding/unfolding (mesma ideia da equação, aplicada ao equilíbrio dobra ↔ desdobra):
- Definir
, onde aqui . - Ao dobrar, a proteína perde liberdade conformacional: por isso
(a molécula fica menos desordenada). - Assim o termo
é positivo e cresce com , ou seja, aumentar torna a dobra menos favorável: muitas interações estabilizadoras (relativamente fracas) são quebradas com aquecimento → proteína se desnatura (unfolding) acima de uma temperatura característica .
Resumo simples: aumentartende a favorecer o estado desdobrado.
Passo 6
Por que a desnaturação reduz a solubilidade (efeito prático que explica o enunciado)?
- Quando a proteína desnatura, resíduos apolares que antes estavam “escondidos” no núcleo ficam expostos à água. Água forma uma estrutura de solvatação ordenada em torno de superfícies apolares; isso é energeticamente desfavorável.
- Resíduos apolares expostos tendem a se agrupar entre si para minimizar a área exposta à água (agregação por interações hidrofóbicas). A agregação libera as moléculas de água estruturadas, aumentando a entropia da água — esse ganho entópico torna a agregação termodinamicamente favorecida.
- O resultado macroscópico: proteínas desnaturadas tendem a agregar e precipitar (coagular), diminuindo a fração solúvel. Exemplo cotidiano: clara do ovo (albumina) que coagula ao aquecer.
Passo 7
Conectando com a equação de Gibbs de forma direta e simples:
- Para sais pequenos, a variação de entropia da dissolução (
) costuma dominar e, com aumento de , o termo favorece dissolução ( mais negativo). Logo, solubilidade aumenta com . - Para proteínas, o aumento de
favorece o desdobramento ( torna-se positivo), levando à exposição de hidrofobicidade e posterior agregação. A agregação/precipitação remove proteína da solução, diminuindo a solubilidade aparente quando a temperatura sobe.
Passo 8
Complementos que ajudam na prova (resumo prático para lembrar rápido):
- Pense “sais”: separa‑se em muitas partículas → mais desordem → temperatura ajuda a dissolver.
- Pense “proteínas”: aquecer quebra a dobra → expõe regiões apolares → proteínas grudam e saem da solução.
- Exceções existem (algumas proteínas podem ter solubilidade ligeiramente diferente em intervalos pequenos de
), mas a regra geral acima é a que justifica o enunciado.
Resposta
Aumentar a temperatura favorece a dissolução de muitos sais porque a separação da rede cristalina e a dispersão de íons aumentam a entropia (
); pelo termo
na equação
, isso torna a dissolução mais favorável em temperaturas mais altas. No caso das proteínas, o aquecimento tende a desnaturá‑las (quebra de ligações fracas, perda da dobra estável), expondo resíduos hidrofóbicos que promovem agregação e precipitação; portanto a fração solúvel diminui com o aumento da temperatura.