Identifique na cadeia lateral dos 20 aminoácidos estudados, grupamentos que os tornam ácidos, básicos ou neutros.

Passo 1

O que o enunciado pede: identificar, para os 20 aminoácidos proteicos, quais grupamentos nas cadeias laterais ® é que os tornam ácidos, básicos ou neutros.
Informações relevantes (o que vou usar): a lista dos 20 aminoácidos padrão e os tipos de grupamentos funcionais que aparecem nas suas cadeias laterais (carboxila, amina, guanidínio, imidazol, hidroxila, tiol, amida, cadeias hidrocarbonadas aromáticas/alifáticas, etc.). A resolução começará a partir daqui.

Passo 2

Conceitos essenciais (rápido e prático, para usar na prova).
  • Definição útil: um grupamento é ácido se pode doar um próton ( \mathrm{H^+}); é básico se pode aceitar um próton; é neutro se, nas condições usuais (p.ex. pH fisiológico \approx 7,4), está não carregado ou não troca prótons de forma significativa.
  • “pK_a” é a medida da tendência de um grupamento perder um próton: quanto menor o pK_a, mais facilmente perde o próton. A equação de Henderson–Hasselbalch relaciona pH e pK_a:
\mathrm{pH}=\mathrm{p}K_a+\log\frac{[\text{base}]}{[\text{ácido}]}á
onde [\text{base}] é a concentração da forma desprotonada e [\text{ácido}]á a da forma protonada.
  • Regra prática: se \mathrm{pH}\gg \mathrm{p}K_a o grupamento estará majoritariamente desprotonado; se \mathrm{pH}\ll \mathrm{p}K_a estará majoritariamente protonado.
  • Para aminoácidos: um grupamento carboxílico ( -\mathrm{COOH}) com pK_a baixo (~3–4) estará desprotonado e negativo em pH 7; um grupamento amina com pK_a alto (~10–12) estará protonado e positivo em pH 7. Alguns grupamentos têm pK_a próximos de 7 (ex.: imidazol da histidina), por isso podem estar parcialmente protonados.

Passo 3

Listagem dos 20 aminoácidos com o grupamento funcional dominante na cadeia lateral ®. Vou indicar o nome comum, a abreviação de três letras e a letra única:
  • Glicina, Gly, G — R = \mathrm{H} (sem grupamento reativo)
  • Alanina, Ala, A — R = \mathrm{-CH_3}
  • Valina, Val, V — R = ramificação alifática
  • Leucina, Leu, L — R = cadeia alifática
  • Isoleucina, Ile, I — R = cadeia alifática
  • Prolina, Pro, P — R = anel secundário (cíclica, amina secundária na cadeia)
  • Fenilalanina, Phe, F — R = anel aromático (fenil)
  • Triptofano, Trp, W — R = indol aromático
  • Metionina, Met, M — R = tioéter (sulfeto, não ionizável)
  • Serina, Ser, S — R = -\mathrm{CH_2OH} (hidroxila)
  • Treonina, Thr, T — R = -\mathrm{CH(OH)CH_3} (hidroxila)
  • Cisteína, Cys, C — R = -\mathrm{CH_2SH} (tiol)
  • Tirosina, Tyr, Y — R = fenol (- \mathrm{ArOH})
  • Asparagina, Asn, N — R = amida (- \mathrm{CH_2CONH_2})
  • Glutamina, Gln, Q — R = amida (- \mathrm{CH_2CH_2CONH_2})
  • Ácido aspártico (aspartato), Asp, D — R = -\mathrm{CH_2COOH} (carboxila)
  • Ácido glutâmico (glutamato), Glu, E — R = -\mathrm{CH_2CH_2COOH} (carboxila)
  • Lisina, Lys, K — R = -\mathrm{(CH_2)_4NH_2} (amina terminal \varepsilon)
  • Arginina, Arg, R — R = guanidínio \mathrm{-C(=NH)NH_2^+} quando protonada
  • Histidina, His, H — R = imidazol (anel heterocíclico que pode ser protonado)

Passo 4

Quais são ácidos — explicação e por quê:
  • Ácidos: Aspartato (Asp, D) e Glutamato (Glu, E).
    • Grupamento responsável: grupo carboxílico na cadeia lateral ( -\mathrm{COOH}/- \mathrm{COO^-}).
    • Tipicamente pK_a do grupo carboxílico da cadeia lateral: \mathrm{p}K_a\approx 3,9 para Asp e \mathrm{p}K_a\approx 4,3 para Glu.
    • Aplicando a regra prática: em pH 7 (ou 7,4) temos \mathrm{pH}>\mathrm{p}K_a, logo esses grupos estão majoritariamente desprotonados ( -\mathrm{COO^-}) e carregados negativamente. Isso os torna aminoácidos ácidos (com carga negativa na cadeia lateral).

Passo 5

Quais são básicos — explicação e por quê:
  • Básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
    • Lisina: grupamento \varepsilon-amina (- \mathrm{NH_2}) que tem pK_a\approx 10,5. Em pH 7 está protonada ( -\mathrm{NH_3^+}), logo positiva.
    • Arginina: grupamento guanidínio com pK_a\approx 12,5. Praticamente sempre protonada em condições fisiológicas, carregando + (muito forte).
    • Histidina: grupamento imidazol com pK_a\approx 6,0. Como este pK_a está perto do pH fisiológico, histidina fica parcialmente protonada e pode atuar como doador ou aceitador de próton em reações enzimáticas. Para quantificar a fração protonada da histidina em pH 7 use:
\text{fração protonada}=\frac{1}{1+10^{\mathrm{pH}-\mathrm{p}K_a}}çã
Substituindo \mathrm{pH}=7 e \mathrm{p}K_a=6:
\text{fração protonada}=\frac{1}{1+10^{1}}=\frac{1}{11}\approx 0,091\quad(\text{ou }9{,}1\%),çã
ou seja, parte significativa está protonada e parte não — por isso histidina é frequentemente classificada como básica (capaz de aceitar prótons), mas com comportamento especial.

Passo 6

Quais são neutros — explicação e observações importantes:
  • Neutros polares (cadeia lateral não carregada em pH 7, mas capaz de fazer ligações de hidrogénio): Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q), Tirosina (Tyr, Y) e Cisteína (Cys, C).
    • Ser/Thr: hidroxilas ( -\mathrm{OH}) — polares e neutras.
    • Asn/Gln: amidas ( -\mathrm{CONH_2}) — polares e neutras (não ionizáveis nas condições fisiológicas).
    • Tirosina: fenol com \mathrm{p}K_a\approx 10{,}1 — em pH 7 está majoritariamente não ionizado (neutro), mas pode perder H^+ em pH fortemente básico (portanto é um ácido fraco).
    • Cisteína: tiol com \mathrm{p}K_a\approx 8{,}3 — em pH 7 está majoritariamente não ionizado (neutro), mas pode desprotonar em pH básico formando \mathrm{S^-} (importante em catálise e formação de pontes dissulfeto).
  • Neutros apolares (hidrofóbicos, não ionizáveis): Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Fenilalanina (Phe, F), Triptofano (Trp, W), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P). Esses têm cadeias hidrocarbônicas ou aromáticas que não ionizam e, portanto, são neutros em termos de carga.

Passo 7

Dicas práticas para a prova (como reconhecer rápido o tipo de aminoácido pela cadeia lateral):
  • Procure -\mathrm{COOH} na cadeia lateral → ácido (Asp, Glu).
  • Procure -\mathrm{NH_2} primária ou guanidínio ou anel com nitrogênio capaz de protonar → básico (Lys, Arg, His).
  • Procure -\mathrm{OH}, amida -\mathrm{CONH_2} ou tiol -\mathrm{SH} → polar neutro (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys).
  • Cadeias alifáticas/aromáticas sem grupos ionizáveis → apolar neutro (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Met, Pro).
  • Lembre-se dos pK_a típicos: Asp/Glu \sim 4 (negativas a pH 7), Lys \sim 10{,}5 e Arg \sim 12{,}5 (positivas a pH 7), His \sim 6 (parcialmente protonada).

Resposta

Ácidos: Aspartato (Asp, D) — grupo carboxílico (- \mathrm{COOH}/- \mathrm{COO^-})
Ácidos: Glutamato (Glu, E) — grupo carboxílico (- \mathrm{COOH}/- \mathrm{COO^-})
Básicos: Lisina (Lys, K) — \varepsilon-amina (- \mathrm{NH_3^+}/- \mathrm{NH_2})
Básicos: Arginina (Arg, R) — guanidínio (protonado, +)
Básicos: Histidina (His, H) — imidazol (parcialmente protonado perto de pH fisiológico)
Neutros polares: Serina (Ser, S) — hidroxila (- \mathrm{CH_2OH})
Neutros polares: Treonina (Thr, T) — hidroxila (- \mathrm{CH(OH)CH_3})
Neutros polares: Asparagina (Asn, N) — amida (- \mathrm{CONH_2})
Neutros polares: Glutamina (Gln, Q) — amida (- \mathrm{CH_2CONH_2})
Neutros polares: Tirosina (Tyr, Y) — fenol (neutra em pH 7, pK_a\approx 10{,}1)
Neutros polares: Cisteína (Cys, C) — tiol (neutra em pH 7, pK_a\approx 8{,}3)
Neutros apolares (hidrofóbicos): Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Fenilalanina (Phe, F), Triptofano (Trp, W), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P)

Exercícios relacionados