Usando como base a estereoisomeria dos aminoácidos, explique por que apenas os isômeros L são utilizados na síntese proteica dos seres vivos.
Passo 1
O enunciado pede para entender, a partir da estereoisomeria dos aminoácidos, por que somente os enantiômeros L são usados na montagem de proteínas nos seres vivos. O conteúdo envolve noções de quiralidade (átomo de carbono ligado a quatro substituintes diferentes), definição de configuração L/D e reconhecimento enzimático estereoespecífico.
Passo 2
Cada aminoácido protéico (tirando a glicina) tem o carbono α quiral, que liga quatro grupos distintos:
,
,
e a cadeia lateral
. Isso gera dois enantiômeros, D e L, que são imagens especulares não sobreponíveis. Na projeção de Fischer, quando o grupo
aparece à esquerda, chamamos de L; se aparece à direita, é D.
Passo 3
Durante a síntese proteica, duas classes de enzimas cruciais—as aminoacil-tRNA sintetases e o próprio ribossomo—têm sítios ativos quimicamente “moldados” para encaixar apenas o enantiômero L. A complementaridade estereoquímica faz com que D-aminoácidos não entrem no sitio de reconhecimento, não sejam ativados nem acoplados ao tRNA, e consequentemente não participem da tradução.
Passo 4
Além disso, a homociralidade (uso sistemático de L em todas as posições α) garante a regularidade das estruturas secundárias das proteínas. Por exemplo, as hélices α e as folhas β formam ligações de hidrogênio e arranjos espaciais que só se mantêm estáveis se todos os centros quirais tiverem a mesma configuração L. A presença de D em posições α quebraria a geometria, comprometendo a dobra e a função protéica.
Resposta
Somente os isômeros L são utilizados porque todo o maquinário enzimático de síntese proteica é estereoespecífico para L, e a homociralidade em L permite a formação de estruturas secundárias regulares e estáveis nas proteínas.