) Quais fatores afetam a cinética enzimática? Justifique como esses fatores influenciam a ação das enzimas.
Passo 1
Enunciado: “Quais fatores afetam a cinética enzimática? Justifique como esses fatores influenciam a ação das enzimas.”\n
O que é pedido: listar os fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas e justificar mecanicamente — ou seja, explicar por que e como cada fator modifica a atividade enzimática.\n
Informações fornecidas: apenas a pergunta. Não há dados numéricos nem gráfico. Vou explicar cada fator passo a passo com a base necessária para entender e aplicar em provas.
O que é pedido: listar os fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas e justificar mecanicamente — ou seja, explicar por que e como cada fator modifica a atividade enzimática.\n
Informações fornecidas: apenas a pergunta. Não há dados numéricos nem gráfico. Vou explicar cada fator passo a passo com a base necessária para entender e aplicar em provas.
Passo 2
Conceitos básicos (para entender as justificativas).\n
A “cinética enzimática” estuda a velocidade de uma reação catalisada por enzima. A forma mais simples de descrever a dependência da velocidade pela concentração de substrato é a equação de Michaelis–Menten:
A “cinética enzimática” estuda a velocidade de uma reação catalisada por enzima. A forma mais simples de descrever a dependência da velocidade pela concentração de substrato é a equação de Michaelis–Menten:
Expliquei cada símbolo: \n
-
= velocidade inicial da reação (taxa de formação do produto por unidade de tempo);\n -
= velocidade máxima observável quando a enzima está saturada por substrato (todas as moléculas de enzima ocupadas);\n -
= concentração de substrato;\n -
= constante de Michaelis, numericamente a concentração de substrato que dá ; indica afinidade aparente da enzima pelo substrato (quanto menor , maior afinidade aparente).\n
Esse modelo é a base para entender como muitos fatores alteram, e .
Passo 3
Fator: concentração de substrato
. Justificação e como usar na prova.\n
- Para
(substrato muito baixo), a equação aproxima-se de
ou seja, a velocidade cresce proporcionalmente a
(cinética de primeira ordem em
).\n
- Para
(substrato em excesso), a equação aproxima-se de
ou seja, a velocidade se satura e não aumenta mais com
(cinética de ordem zero em
).\n
Aplicação prática: na prova, se te derem dados de variação de e v, lembre-se que aumentos em
aumentam v até saturação; além disso, mudanças em
(por exemplo por inibidor) mudam a sensibilidade de v a
.
Aplicação prática: na prova, se te derem dados de variação de
Passo 4
Fator: concentração de enzima
. Justificação.\n
-
é diretamente proporcional à concentração de enzima activa: , onde é a constante catalítica (turnover number), número de moléculas de substrato convertidas por uma enzima por unidade de tempo quando saturada.\n - Portanto, dobrar
dobra (mantendo praticamente igual), e a curva de Michaelis–Menten sobe verticalmente (mais produto por tempo).\n
Na prova: se pedirem efeito de alterar quantidade de enzima, responda que modificamas não (em condições ideais, sem alteração de estado da enzima).
Passo 5
Fator: temperatura. Justificação e dicas.\n
- Aumentos moderados de temperatura aceleram reações porque aumentam a energia cinética das moléculas e a probabilidade de colisões eficazes (princípio da dependência de Arrhenius). Em muitas enzimas a velocidade aumenta com a temperatura até um ponto ótimo.\n
- Além do ótimo, temperaturas maiores causam desnaturação da proteína (perda da estrutura tridimensional), que reduz drasticamente a atividade; portanto existe uma temperatura ótima específica para cada enzima.\n
- Regra prática (aproximação): a cada
a mais a taxa pode quase dobrar (coeficiente ), até o ponto de desnaturação — mas não é universal.\n
Na prova: descreva que temperatura afeta tanto a velocidade (via energia cinética) quanto a estabilidade da estrutura enzimática (desnaturação).
Passo 6
Fator: pH. Justificação.\n
- pH altera o estado de ionização de grupos aminoácidos do sítio ativo (por exemplo ácido glutâmico, aspártico, histidina, lisina) e do substrato.\n
- Essas ionizações são essenciais para interações de ligação e para mecanismos catalíticos (doar/aceitar prótons). Mudanças de pH podem diminuir a afinidade (aumentar
) ou prejudicar a catalise direta (reduzir e, por consequência, ).\n - Cada enzima tem um pH ótimo; pH fora desse intervalo altera a forma do sítio ativo e a atividade.\n
Na prova: ao discutir pH, explique quais resíduos ionizáveis podem ser afetados e diga se a mudança tende a afetar ligação (Km) ou velocidade catalítica (Vmax).
Passo 7
Fator: inibidores (químicos). Tipos principais e efeitos quantitativos.\n
- Inibição competitiva: o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo. Efeito típico: aumenta a constante aparente
(afinidade aparente diminui) sem alterar . Apresenta-se a relação
onde
é a concentração do inibidor e
é a constante de dissociação do inibidor. Interpretação: aumento de
significa que é preciso mais substrato para alcançar metade de
.\n
- Inibição não-competitiva (pura): o inibidor liga-se em sítio diferente e diminui a fração ativa da enzima. Efeito típico: diminui
sem alterar . Pode ser representado por
- Inibição não-competitiva mista ou não pura e inibição não competitiva parcial: podem alterar tanto
quanto dependendo da afinidade pela enzima livre vs complexada.\n - Inibição não-substrativa (uncompetitive): inibidor liga-se apenas ao complexo enzima–substrato; efeito: diminui ambos
e na mesma proporção:
Na prova: para identificar o tipo de inibidor a partir de dados, verifique se
muda (inibidor não competitivo ou uncompet.) e se
muda (competitivo aumenta
; uncompet. o diminui).
Passo 8
Fator: cofatores e coenzimas (íon metálico, vitaminas). Justificação.\n
- Algumas enzimas (apoenzima) são inativas sem um cofator; quando ligado formam a holoenzima ativa. Cofatores podem ser íons metálicos (ex.:
, , ) ou coenzimas orgânicas (ex.: NAD , FAD, vitaminas).\n - Ausência do cofator → perda de atividade (diminuição de
e/ou afinidade), presença correta → restauração da atividade.\n
Na prova: se notarem que adicionar um íon restaura atividade, cite a conversão apo→holo e explique o papel estrutural ou redox do cofator.
Passo 9
Fator: regulação alostérica e cooperatividade.\n
- Enzimas alostéricas têm sítios reguladores além do sítio ativo; ligantes (effectors) podem aumentar (ativadores) ou diminuir (inibidores) a atividade, mudando a conformação da enzima.\n
- Muitas enzimas alostéricas exibem cinética sigmoidal em vez de hiperbólica — consequência de cooperação entre subunidades (ex.: enzimas multissubunidade). Ativadores deslocam a curva para a esquerda (menor
requerido), inibidores para a direita.\n - Em vias metabólicas é comum feedback inhibition: produto final inibe uma enzima alostérica no início da via para regular o fluxo.\n
Na prova: descreva como um modifcador alostérico altera a curva de resposta a(sigmoide ↔ alteração de sensibilidade).
Passo 10
Fator: força iônica, concentração de sal e solventes.\n
- Íons e sal podem alterar interações eletrostáticas entre aminoácidos, afetando a ligação com substrato e a estabilidade da conformação da enzima.\n
- Altas concentrações de sal ou solventes orgânicos podem desnaturar proteínas ou alterar sua solubilidade, reduzindo atividade.\n
Na prova: explique que mudanças na força iônica podem afetar tanto(ligação) quanto (estrutura/atividade).
Passo 11
Fator: modificações covalentes e processamento proteolítico.\n
- Fosforilação, acetilação, metilação e outras modificações pós‑tradução alteram a carga, forma ou afinidade por interatores, mudando a atividade enzimática (podem ativar ou inibir). Ex.: cinases/phosphatases regulam muitas enzimas metabólicas.\n
- Algumas enzimas são sintetizadas como zimogênios inativos que requerem clivagem proteolítica para ativação (ex.: pepsinogênio → pepsina). Isso altera qualitativamente a atividade (de zero para ativa).\n
Na prova: cite exemplos e explique que essas alterações mudam propriedades cinéticas e regulação.
Passo 12
Resumo prático para provas — como reconhecer efeitos em dados experimentais.\n
- Se apenas
muda (cai): pense em alterações na concentração de enzima, inibidor não-competitivo, desnaturação, ausência de cofator.\n - Se apenas
muda (aumenta): típico de inibição competitiva (afinidade aparente menor).\n - Se ambos
e mudam na mesma proporção: inibição uncompetitiva (liga-se ao complexo ES).\n - Se a curva muda de hiperbólica para sigmoidal: regulação alostérica/cooperatividade.\n
Dica final: ao responder questões da prova, cite qual parâmetro (, , forma da curva) é afetado e explique mecanisticamente (ex.: “aumenta porque o inibidor compete pelo sítio ativo e assim é necessário mais substrato para preencher metade das enzimas”).
Resposta
Concentração de substrato
— controla a velocidade via equação de Michaelis–Menten: aumenta v até saturação (para
,
; para
,
).\n
Concentração de enzima — altera
proporcionalmente (
); dobra
⇒ dobra
.\n
Temperatura — aumenta a velocidade até uma temperatura ótima (maior energia cinética), acima da qual ocorre desnaturação e perda de atividade.\n
pH — altera o estado de ionização de resíduos do sítio ativo e do substrato, mudando afinidade e capacidade catalítica; existe pH ótimo.\n
Inibidores (competitivo, não-competitivo, uncompetitive) — modificam e/ou
: competitivo aumenta
(
inalterado); não-competitivo reduz
(
inalterado); uncompetitive reduz ambos proporcionalmente.\n
Cofatores / coenzimas / íons metálicos — necessários para atividade em muitas enzimas; ausência reduz ou anula a atividade (apo→holo).\n
Regulação alostérica / cooperatividade — effectors mudam conformação e sensibilidade à ; causa cinética sigmoidal e deslocamento da curva (ativadores/inibidores alostéricos).\n
Força iônica / sal / solventes — afetam interações eletrostáticas e estabilidade estrutural, alterando ligação e atividade.\n
Modificações covalentes e processamento proteolítico — fosforilação, clivagem, etc., podem ativar/inibir a enzima e assim mudar ,
ou a fração ativa.
Concentração de enzima
Temperatura — aumenta a velocidade até uma temperatura ótima (maior energia cinética), acima da qual ocorre desnaturação e perda de atividade.\n
pH — altera o estado de ionização de resíduos do sítio ativo e do substrato, mudando afinidade e capacidade catalítica; existe pH ótimo.\n
Inibidores (competitivo, não-competitivo, uncompetitive) — modificam
Cofatores / coenzimas / íons metálicos — necessários para atividade em muitas enzimas; ausência reduz ou anula a atividade (apo→holo).\n
Regulação alostérica / cooperatividade — effectors mudam conformação e sensibilidade à
Força iônica / sal / solventes — afetam interações eletrostáticas e estabilidade estrutural, alterando ligação e atividade.\n
Modificações covalentes e processamento proteolítico — fosforilação, clivagem, etc., podem ativar/inibir a enzima e assim mudar