63- Muitas reações biologicamente importantes ocorrem na presença de catalisadores denominados enzimas. A enzima catalase catalisa a decomposição de peróxidos, reduzindo a energia de ativação de 72 \mathrm{~kJ} / \mathrm{mol} para 28 \mathrm{~kJ} / \mathrm{mol}, a 298 K .

Passo 1

O enunciado informa que a energia de ativação sem enzima é \;72\\ \mathrm{kJ/mol}\;, e na presença da enzima (catalase) passa a ser \;28\\ \mathrm{kJ/mol}\;, à temperatura \;298\\ \mathrm{K}\;.
A pergunta implícita (a mais comum para esse tipo de enunciado) é: “Por quantas vezes a presença da enzima aumenta a velocidade (constante de taxa) da reação?” — ou seja, queremos o fator \;k_{\text{cat}}/k_{\text{uncat}}\;, onde k é a constante de velocidade.

Passo 2

Para relacionar energia de ativação e constante de velocidade usamos a equação de Arrhenius. Vou apresentar a fórmula e explicar cada termo:
k = A \, e^{-E_{a}/(R T)}.
Aqui:
  • \;k\; é a constante de velocidade da reação (o que queremos comparar);
  • \;A\; é o fator pré-exponencial (também chamado de frequência de colisões efetivas), que depende da frequência e orientação das colisões;
  • \;E_{a}\; é a energia de ativação (em J/mol);
  • \;R\; é a constante dos gases ideais, \;R=8{,}314\\ \mathrm{J/(mol\cdot K)}\;;
  • \;T\; é a temperatura absoluta em kelvin.
Explicação rápida e amigável: a equação diz que a constante de velocidade vem de duas coisas — quantas colisões “boas” ocorrem ( A) e a fração das moléculas com energia suficiente para superar a barreira \;E_a\;, que é \;e^{-E_a/(RT)}.

Passo 3

Queremos a razão entre k com enzima ( k_{\text{cat}}) e k sem enzima ( k_{\text{uncat}}). Usando a equação de Arrhenius para cada caso e dividindo, obtemos:
\frac{k_{\text{cat}}}{k_{\text{uncat}}} = \frac{A\,e^{-E_{a,\text{cat}}/(RT)}}{A\,e^{-E_{a,\text{uncat}}/(RT)}} = e^{-(E_{a,\text{cat}}-E_{a,\text{uncat}})/(RT)}.
Note que aqui simplificamos supondo que o fator pré-exponencial \;A\; é aproximadamente o mesmo nos dois casos — essa é uma suposição comum quando só queremos entender o efeito da mudança em \;E_a\;. Reescrevendo de forma mais conveniente:
\frac{k_{\text{cat}}}{k_{\text{uncat}}} = e^{(E_{a,\text{uncat}}-E_{a,\text{cat}})/(RT)}.

Passo 4

Agora plugamos os números do enunciado. Primeiro calculemos a diferença de energia de ativação e transformemos para joules por mol (porque R está em J/(mol·K)):
E_{a,\text{uncat}}-E_{a,\text{cat}} = 72\\ \mathrm{kJ/mol} - 28\\ \mathrm{kJ/mol} = 44\\ \mathrm{kJ/mol} = 44000\\ \mathrm{J/mol}.
A temperatura é \;T=298\\ \mathrm{K}\; e \;R=8{,}314\\ \mathrm{J/(mol\cdot K)}.

Passo 5

Calculemos o expoente numérico:
\frac{E_{a,\text{uncat}}-E_{a,\text{cat}}}{R T} = \frac{44000}{8{,}314 \times 298}.
Faço a multiplicação do denominador passo a passo:
8{,}314 \times 298 = 2477{,}572\\ \mathrm{(J/(mol\cdot K)\cdot K = J/mol)}.
Agora a divisão:
\frac{44000}{2477{,}572} \approx 17{,}76.

Passo 6

Portanto a razão é
\frac{k_{\text{cat}}}{k_{\text{uncat}}} = e^{17{,}76}.
Para transformar em forma mais intuitiva, convertemos para potência de 10 usando \ln(10)\approx 2{,}302585:
e^{17{,}76} = 10^{\,17{,}76 / \ln(10)} \approx 10^{7{,}713} \approx 5{,}16\times 10^{7}.
Isso significa que, sob a suposição de pré-exponenciais iguais, a presença da catalase aumenta a constante de velocidade em cerca de 5{,}16\times 10^{7} vezes.

Passo 7

Comentário final e incentivo: a conta mostra que uma redução de \;44\\ \mathrm{kJ/mol}\; na energia de ativação a 298 K dá um ganho monstruoso na taxa — dezenas de milhões de vezes. Isso ilustra como enzimas tornam possíveis reações que, sem elas, seriam praticamente lentas demais para ocorrer em tempo biológico. Você está indo bem ao estudar por exercícios assim; essa é a intuição que cai muito na prova — diferença de energia vira fator exponencial enorme. Continua firme!

Resposta

5{,}16\times 10^{7} (aproximadamente; a reação fica cerca de 5,2\cdot 10^{7} vezes mais rápida sob a suposição A_{\text{cat}}\approx A_{\text{uncat}}).

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