1. A catálise de uma enzima estará otimizada quando:
    A. A afinidade da enzima pelo substrato estiver alta e a afinidade para o estado de transição estiver alta.
    B. A afinidade da enzima pelo o substrato estiver baixa e a afinidade pelo estado de transição estiver baixa
    C. A afinidade da enzima pelo substrato for maior que a afinidade pelo estado de transição.
    D. A afinidade da enzima pelo estado de transição for maior que pela afinidade pelo substrato.

Passo 1

Beleza, vamos lá. O enunciado pergunta sobre catálise enzimática e quer saber em que situação essa catálise está otimizada. Isso cai dentro de Bioquímica, mais especificamente no tópico de cinética enzimática e estado de transição. Para resolver, a gente precisa lembrar o que é afinidade de uma enzima pelo substrato e pelo estado de transição, e como isso afeta a energia de ativação da reação.

Passo 2

Primeiro, um resuminho de teoria: uma enzima acelera uma reação diminuindo a energia de ativação, que é a barreira que separa o substrato do produto. Ela faz isso ligando-se ao estado de transição (TS) da reação de forma mais forte do que ao substrato livre. Na prática, quanto mais a enzima “curtir” o TS, mais o caminho até ele fica fácil (a energia de ativação cai).

Passo 3

Agora, avalia cada alternativa pensando nisso:
  • A: se a afinidade pelo substrato e pelo TS forem altas, ok, mas alto pelo substrato faz a reação ficar presa antes de formar o TS.
  • B: afinidade baixa para os dois significa que nem substrato nem TS ficam bem ligados – a enzima não ajuda muito em nada.
  • C: se a enzima gosta mais do substrato do que do TS, ela segura o substrato e não acelera direito a formação do TS.
  • D: afinidade pelo TS maior que pelo substrato é justamente o que faz a energia de ativação despencar e a catálise ser otimizada.

Resposta

D. A afinidade da enzima pelo estado de transição deve ser maior que pela afinidade pelo substrato.

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