Como são classificados os aminoácidos do ponto de vista da configuração absoluta? Como está configuração é definida?
Passo 1
O que o enunciado pede:
- “Como são classificados os aminoácidos do ponto de vista da configuração absoluta?” — ou seja, qual é a configuração absoluta (no sistema de nomenclatura absoluto) dos aminoácidos normalmente encontrados em proteínas.
- “Como está configuração é definida?” — ou seja, como se determina essa configuração absoluta (regras e procedimento).
Informações relevantes dadas / que vou usar (sem resolver ainda):
- Aminoácidos têm um carbono α ligado a quatro substituintes em quase todos os casos (o que pode gerar quiralidade).
- Existem exceções/particularidades (por exemplo, glicina não é quiral; cisteína tem comportamento especial quanto à configuração absoluta).
- Vou usar as regras de prioridade de Cahn–Ingold–Prelog (CIP) para definir
e e também vou relacionar isso com a convenção / (Fischer), porque é importante para aminoácidos naturais.
Passo 2
O que é quiralidade e o que significa “configuração absoluta” (aula rápida e prática)
- Um átomo é quiral (ou centro estereogênico tetraédrico) quando está ligado a quatro grupos diferentes; o mais comum é o carbono tetraédrico com quatro substituintes distintos.
- A “configuração absoluta” é uma forma de rotular a disposição espacial desses quatro ligantes ao redor do átomo quiral com as letras
(rectus, “para a direita”) ou (sinister, “para a esquerda”). - Para determinar
ou usamos um procedimento padronizado (as regras CIP), que dá prioridade aos ligantes e depois analisa a ordem espacial.
Explicação intuitiva: imagine olhar para o átomo central com o ligante de menor prioridade apontando para trás; se os três ligantes restantes vão no sentido horário, é
; em sentido anti-horário, é
. Vamos aprender como formalizar isso.
Passo 3
Regras de Cahn–Ingold–Prelog (CIP) — passo a passo didático
- Liste os quatro substituintes ligados diretamente ao átomo quiral.
- Compare os átomos diretamente ligados ao centro (primeiro ponto de comparação). O átomo com maior número atômico tem maior prioridade. Ex.:
. - Se houver empate (dois substituintes começam pelo mesmo átomo, por exemplo dois carbonos), compare os átomos ligados a esses átomos em ordem decrescente de número atômico (faça uma “lista” de átomos ligados e compare lexicograficamente). Átomos ligados por ligação dupla são tratados como se estivessem ligados a átomos adicionais fictícios (regra padrão CIP).
- Depois de atribuir prioridades
(maior) a (menor), oriente a molécula de modo que o substituinte de menor prioridade ( ) esteja apontando para trás (ou trate adequadamente a projeção). - Observe a sequência
: - Se a sequência for horário, a configuração é
. - Se for anti-horário, a configuração é
.
- Se a sequência for horário, a configuração é
- Se o substituinte de menor prioridade não estiver apontando para trás, existem regras de correção (ex.: trocar dois ligantes inverte a configuração; ou usar o método de projeção e inverter o resultado quando necessário). Vou mostrar exemplos práticos para ficar claro.
Passo 4
Aplicando as regras a um aminoácido típico: exemplo concreto com alanina para aprender a aplicar na prova
- Alanina tem fórmula no torno do carbono α: ligado a
, , e . - Passo A (identificar átomos diretamente ligados ao carbono α): temos
(do ), (do grupo carboxila), (do ), e . - Passo B (atribuir prioridades pelo número atômico dos átomos diretamente ligados):
-
(Z = 7) → prioridade mais alta . - Entre os dois carbonos (ambos são
, Z = 6), precisamos olhar aos átomos ligados a cada um: - O carbono do grupo carboxila está ligado a
e ao carbono α (verifica-se que há oxigênios). - O carbono do grupo metil está ligado a
. - Comparando as listas, o carbono que tem oxigênios (8) ganha prioridade sobre o que tem apenas hidrogênios.
- O carbono do grupo carboxila está ligado a
- Logo prioridades:
, , , .
-
- Passo C (orientar e determinar
ou ): na prática de prova você frequentemente terá a Fischer ou a projeção tridimensional. Para a alanina padrão encontrada na natureza: - Se colocar
apontando para trás e observar a ordem , você verá que a sequência é anti-horária. - Portanto, a configuração absoluta da alanina (no carbono α) é
.
- Se colocar
- Conclusão do exemplo: alanina (e a maioria dos aminoácidos proteicos) tem configuração absoluta
no carbono α.
Passo 5
Por que a maioria dos aminoácidos é
, mas há exceção (cisteína)
- Observação geral: os aminoácidos proteicos (exceto glicina) têm o grupo amino, o grupo carboxila, um hidrogênio e uma cadeia lateral
ligados ao carbono α. Usando CIP normalmente a ordem dá e isso conduz a para os aminoácidos naturais representados como em Fischer. - Exceção importante: cisteína.
- Para cisteína, o grupo
= . Ao comparar os dois carbonos substituintes (o da carboxila e o da cadeia lateral), olha-se para os átomos ligados a esses carbonos: - Carbono da carboxila: ligado a
e ao carbono α → primeiros átomos ligados incluem oxigênios (Z = 8). - Carbono da cadeia lateral (
): ligado a → o átomo relevante com maior número atômico é o enxofre (Z = 16).
- Carbono da carboxila: ligado a
- Como
(16) > (8), o carbono do grupo (que leva ao enxofre) tem maior prioridade que o carbono da carboxila. - Prioridades finais em cisteína:
, ®, , . - Ao determinar a sequência
com para trás, obtém-se sentido horário, isto é configuração .
- Para cisteína, o grupo
- Conclusão: cisteína é
no carbono α, embora seja representada como na convenção de Fischer. Portanto L não implica sempre S; cisteína é o clássico contraexemplo.
Passo 6
Glicina, prolina, isoleucina, treonina e outros casos especiais
- Glicina: lado
e outro substituinte também H? Na glicina o carbono α tem dois hidrogênios (ligantes iguais), logo não é quiral. Conclusão: glicina é achiral (sem configuração / ). - Prolina: o nitrogênio está incorporado em um anel; o carbono α ainda é quiral (na prolina natural) e segue a mesma lógica (
→ normalmente ), exceto se a cadeia tiver átomos que mudem prioridades; mas prolina padrão nas proteínas fica com a configuração correspondente ao mesmo sinal (na prática ). - Isoleucina e treonina: têm um segundo centro quiral na cadeia lateral. Isso significa que você deve especificar a configuração de cada centro (por exemplo, isoleucina tem dois centros, um é o α e outro na cadeia lateral). Nas proteínas o carbono α continua sendo
(na maioria , salvo exceções como cisteína). Para provas: sempre determine cada centro separadamente usando CIP.
Passo 7
Relação
versus
e truques práticos para prova
- A convenção
e vem da projeção de Fischer em relação ao gliceraldéido de referência; ela não é absoluta, é relativa. Para aminoácidos naturais: - Todos os aminoácidos proteicos (exceto glicina) são da série
. - Para quase todos esses
naturais, a configuração absoluta é , com a exceção de cisteína ( -cisteína é ).
- Todos os aminoácidos proteicos (exceto glicina) são da série
- Truque prático para provas rápidas:
- Se te derem uma Fischer com
à esquerda e arriba (topo), à direita e embaixo, isso é um aminoácido . - Ao converter
para , lembre: “L é quase sempre S” → memorize a exceção: “cisteína é R”.
- Se te derem uma Fischer com
- Como fazer se o H não estiver para trás: use o método de trocar ligantes ou faça duas permutações (trocar dois ligantes inverte a configuração; trocar duas vezes retorna à original) — mas na maioria dos desenhos de aminoácidos de prova o H está em uma posição fácil pra aplicar o critério.
Passo 8
Exercício-resumão para praticar (fácil de fazer na prova)
- Pegue a estrutura do aminoácido.
- Liste os quatro ligantes ao carbono α.
- Aplique CIP: compare números atômicos direto; se empate, compare os próximos átomos ligados.
- Ordene 1 a 4; coloque o 4 para trás (ou ajuste o resultado conforme projeto).
- Acompanhe
: horário → ; anti-horário → . - Dica final de memorização: “Todos L, exceto glicina (achiral); L geralmente =
; exceção: cisteína ( = ).”
Resposta
A maioria dos aminoácidos proteicos são da série
e, do ponto de vista da configuração absoluta, o carbono
normalmente tem configuração
.
A exceção clássica é a cisteína: -cisteína tem configuração absoluta
.
Glicina é achiral (sem configuração ).
A exceção clássica é a cisteína:
Glicina é achiral (sem configuração