A anidrase carbônica catalisa a reação de hidratação do dióxido de carbono a
no sangue humano. A importância desta enzima pode ser apreciada se consideramos que o tempo de meia vida para a reação de hidratação não catalisada do
dissolvido, em
, é de 10 s , extremamente lenta para garantir a respiração. Os parâmetros de Michalis-Menten para a reaçãocatalítica são:
e
. Se a concentração de
fosse igual a
, qual seria a ordem de reação em relação ao
? Qual seria o tempo de meia-vida, neste caso, se a concentração da enzima fosse igual a
mol.L
.
Passo 1
Vou listar claramente o que o enunciado nos dá e o que ele pede.
Dados (pegos do enunciado):
- Constante de velocidade catalítica (turnover):
. - Constante de Michaelis:
. - Concentração inicial de
(substrato): . - Concentração de enzima total:
. - Informação contextual: a reação não catalisada tem meia-vida de
(só para comparação).
O enunciado pede:
- Determinar a ordem da reação em relação ao
(ou seja, se a velocidade depende linearmente, não depende, etc., da concentração de nas condições dadas). - Calcular o tempo de meia-vida (t1/2) sob as condições dadas, com a concentração de enzima indicada.
Passo 2
Explicação didática do modelo que vamos usar: equação de Michaelis–Menten e como dela inferir a ordem efetiva.
A equação de Michaelis–Menten para a velocidade inicial
é
onde:
-
é a concentração do substrato (aqui ), -
é a concentração total de enzima (assumimos que a enzima está em forma ativa), -
é a constante de catálise (turnover) em , -
é a constante de Michaelis (mesmas unidades de concentração que ).
Limites importantes (essas são regras práticas para saber a ordem):
- Se
, então e ou seja, a velocidade é proporcional a → ordem 1 em relação ao substrato. - Se
, então e ou seja, a velocidade é praticamente independente de → ordem 0 (zero) em relação ao substrato.
Essas aproximações vêm de álgebra simples aplicada à fórmula de Michaelis–Menten; é assim que se decide a ordem efetiva em enzimas.
Passo 3
Aplicar o critério aos números dados para decidir a ordem.
Calculo da razão
:
Como
é cerca de
vezes maior que
, temos
na prática. Portanto, a reação está na região de saturação da enzima e a velocidade é aproximadamente independente de
.
Conclusão parcial (resposta à primeira pergunta): a reação é, aproximadamente, de ordem zero em relação ao
nas condições dadas.
Passo 4
Cálculo do tempo de meia-vida. Vou fazer de forma cuidadosa: primeiro apresento a velocidade máxima aproximada e depois obtenho o tempo de meia-vida de maneira mais precisa integrando a equação diferencial de Michaelis–Menten.
Velocidade máxima aproximada (v_{\max}):
Usando a equação completa para a velocidade inicial
com
:
Isso confirma que estamos perto da saturação (velocidade próxima de
).
Agora, para achar o tempo que leva para a concentração cair de
para
(meia-vida), podemos integrar a equação diferencial exata:
Separando variáveis e integrando de
(com
) até
(com
):
Avalia-se o lado esquerdo:
Aplicando limites:
Simplificando (notar
):
Multiplicando por
e rearranjando obtemos a expressão prática:
Agora substituímos os valores numéricos:
Soma no numerador:
Denominador:
Logo
Observação prática: se usássemos a aproximação de ordem zero pura (velocidade constante igual a
), obteríamos
valor um pouco menor, mas da mesma ordem de grandeza. A integração exata dá
, que é a resposta mais precisa.
Passo 5
Interpretação final curta e um incentivo: a reação catalisada é extremamente rápida nessas condições — meia-vida de cerca de
, muito menor do que os
do processo não catalisado. Ou seja, a anidrase carbônica faz uma diferença enorme, o que explica por que respiramos normalmente. Mantém a calma — entender esse raciocínio (comparar
com
e integrar quando necessário) é tudo o que normalmente cai em prova.
Resposta
Ordem em relação ao
: ordem zero (aproximadamente).
Tempo de meia-vida: .
Tempo de meia-vida: