O D-aspartil-D-fenilalanina tem um sabor amargo enquanto que o L-aspartil-Lfenilalanina é significativamente mais doce que o açúcar. Qual é a explicação para este fato?

Passo 1

O enunciado compara duas formas estereoisoméricas do dipeptídeo aspartil-fenilalanina: \text{D-aspartil-D-fenilalanina} (bitter) e \text{L-aspartil-L-fenilalanina} (doce). O conteúdo envolve quiralidade molecular e reconhecimento estereoespecífico por receptores gustativos.

Passo 2

Os receptores de sabor doce e amargo na língua são proteínas com sítios de ligação tridimensionais. Cada isômero quiral (enantiómero ou diastereômero) encaixa de modo diferente nesses sítios. A quiralidade altera posições relativas de átomos e grupos funcionais, mudando as interações não-covalentes (pontes de hidrogênio, hidrofilia/hidrofobia, forças de Van der Waals).

Passo 3

O receptor doce principal em mamíferos é o heterodímero T1R2–T1R3, que só reconhece bem a conformação espacial da forma \text{L-aspartil-L-fenilalanina}. A forma \text{D-aspartil-D-fenilalanina} não preenche corretamente o bolso de ligação de T1R2–T1R3, não ativando o sinal de doçura. Em vez disso, suas interações podem ativar receptores amargos do tipo T2R, gerando percepção amarga.

Passo 4

Em resumo, a doçura ou amargor depende da adequação estereoespecífica do dipeptídeo ao sítio de ligação dos receptores gustativos: apenas o isômero \text{L-aspartil-L-fenilalanina} ativa eficientemente o receptor de doçura, enquanto o isômero D,D encaixa mal e pode ativar receptores de amargor.

Resposta

A diferença de sabor decorre do reconhecimento estereoespecífico pelos receptores gustativos: a forma \text{L-aspartil-L-fenilalanina} encaixa perfeitamente no receptor doce (T1R2–T1R3) e produz doçura, enquanto a forma \text{D-aspartil-D-fenilalanina} não se ajusta a esse sítio e ativa receptores de amargo.

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