Estimativa da
do
por inspeção. Embora haja disponibilidade de métodos gráficos para a determinação precisa da
e do
de uma reação catalisada por enzimas (ver Quadro 6-1), algumas vezes essas grandezas podem ser rapidamente estimadas pelo exame dos valores de
aumentando com a
. Estime os valores de
e de
da reação catalisada por enzima na qual foram obtidos os seguintes dados.
S
28
40
70
95
112
128
139
140
| S |
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28 |
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40 |
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70 |
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95 |
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112 |
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128 |
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139 |
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140 |
Passo 1
O enunciado pede uma estimativa por inspeção dos parâmetros de Michaelis–Menten
e
a partir dos pares
e
. Na teoria enzimática,
é a velocidade inicial máxima quando a enzima está saturada de substrato, e
é a concentração de substrato que dá
.
Passo 2
Para estimar
, examinamos os valores de
em valores de
muito elevados. Nos dois maiores substratos,
e
, as velocidades são
e
,
. Esses valores já não aumentam quase nada, indicando que a enzima está saturada. Logo,
Passo 3
Para estimar
, calculamos metade de
:
Em seguida, achamos no conjunto de dados a concentração de substrato que produz
. Vemos que quando
,
,
. Portanto,