1. A hemocianina é uma proteína transportadora de oxigênio contendo dois centros metálicos de \mathbf{C u} (II), o que justifica a coloração azul do sangue de alguns moluscos

Passo 1

O enunciado dá a informação de que a hemocianina é uma proteína transportadora de oxigénio que contém dois centros metálicos de \mathrm{Cu}^{2+} e que o sangue de alguns moluscos fica azul. A pergunta implícita é: explique, passo a passo e de forma didática, por que motivo a presença desses centros de cobre e a ligação ao oxigénio justificam a coloração azul do sangue.

Passo 2

Primeiro alguns conceitos eletrónicos essenciais (muito importantes para entender cor em complexos metálicos).
  • Estado de oxidação e configuração eletrónica: o ião \mathrm{Cu}^+ tem configuração d^{10} e o ião \mathrm{Cu}^{2+} tem configuração d^{9}. Escreve-se por exemplo \mathrm{Cu}^+ e \mathrm{Cu}^{2+}.
  • Transições eletrónicas que dão cor:
    • Transições d–d: são transições entre orbitais d do próprio metal. Geralmente são fracas porque são parcialmente “proibidas” pela regra de Laporte em centros com alta simetria; ainda aparecem em muitos complexos de cobre (alguns azuis/verdes), mas costumam ter intensidade moderada.
    • Transferência de carga (charge transfer, CT): são transições em que um electrón salta do orbital de um ligando para um orbital do metal (ligando → metal, LMCT) ou do metal para o ligando (MLCT). Essas transições são normalmente muito intensas — ou seja, produzem bandas de absorção fortes no visível — e por isso geram cores fortes e evidentes.

Passo 3

Como o oxigénio se liga aos centros de cobre na hemocianina (descrição química simplificada):
  • Na forma desoxigenada os centros de cobre na proteína estão no estado reduzido \mathrm{Cu}^+ (cada cobre aproximadamente d^{10}), uma configuração eletrónica cheia que tende a ser incolor porque não favorece transições intensas no visível.
  • Ao ligar-se o oxigénio molecular sucede uma transferência de electrões: cada \mathrm{Cu}^+ doa aproximadamente um electrón para o O_2, formando um núcleo \mu-peroxo que pode ser representado simplificadamente como \mathrm{O}_2^{2-} ligado aos dois cobre. A transformação global pode ser escrita qualitativamente como
\mathrm{Cu}^+ + O_2 + \mathrm{Cu}^+ \rightleftharpoons \mathrm{Cu}^{2+}\!-\!\mathrm{O}_2^{2-}\!-\!\mathrm{Cu}^{2+}.
  • Assim, na forma oxigenada há um par de centros \mathrm{Cu}^{2+} ligados por um peróxido \mathrm{O}_2^{2-} (o que se chama um núcleo dicobre–peróxido).

Passo 4

Por que esse núcleo dicobre–peróxido dá cor azul?
  • O peróxido ( \mathrm{O}_2^{2-}) tem orbitais com electrões relativamente disponíveis que se podem promover para orbitais vazios do cobre(II). Ou seja, existe uma transição de tipo ligand-to-metal charge transfer (LMCT): electrão do orbital do peróxido → orbital d do \mathrm{Cu}^{2+}.
  • As transições LMCT costumam ser muito intensas (absorção forte) e caem frequentemente na região do visível. No caso do complexo peróxido–dicobre a banda de absorção resultante está em comprimento de onda que corresponde à absorção das componentes alaranjadas/avermelhadas do espectro; a luz transmitida/refletida então sobra na região azul, por isso o complexo aparece azul aos olhos.

Passo 5

Comparação e reforço didático (para fixar a ideia):
  • Na desoxigenação: \mathrm{Cu}^+ é d^{10} — sem orbitais d vazios adequados e sem uma LMCT intensa — logo a proteína é praticamente incolor.
  • Na oxigenação: forma-se (\mathrm{Cu}^{2+})_2\!-\!\mathrm{O}_2^{2-} — há orbitais do peróxido e orbitais do cobre(II) apropriados que permitem uma LMCT intensa → forte absorção no visível → cor azul.
  • Analogia curta: imagina que antes os centros de cobre eram lâmpadas apagadas ( \mathrm{Cu}^+ incolor); ao ligar o O_2 forma-se um circuito novo (o peróxido ligado aos \mathrm{Cu}^{2+}) que absorve luz de forma intensa numa certa região do espectro, fazendo o sangue parecer azul.

Passo 6

Resumo do mecanismo em termos funcionais (por que isso serve para transporte de oxigénio):
  • A ligação é reversível: quando o animal precisa do oxigénio, hemocianina liga O_2 formando o complexo azul; quando o O_2 é libertado o peróxido dissocia e os centros voltam a \mathrm{Cu}^+ (incolor). Assim, a mudança de cor acompanha a função fisiológica de captar e libertar oxigénio.

Passo 7

Conclusão curta e prática (o que deves responder na prova):
  • Dizer que a cor azul provém da formação, por ligação reversível de O_2, de um núcleo peróxido dicobre onde ocorre uma forte transferência de carga do peróxido para os centros \mathrm{Cu}^{2+} (LMCT), gerando uma absorção intensa no visível cuja cor complementar é azul. Na forma desoxigenada os cobre estão reduzidos ( \mathrm{Cu}^+, d^{10}) e não apresentam essa banda intensa, sendo incolores.

Resposta

A molécula de O_2 liga-se reversivelmente aos dois centros de \mathrm{Cu}, cada \mathrm{Cu}^+ cedendo um electrón e formando um núcleo peróxido bridged (\mathrm{Cu}^{2+})_2\!-\!\mathrm{O}_2^{2-}. Nesse complexo ocorre uma intensa transferência de carga do peróxido para os orbitais do \mathrm{Cu}^{2+} (LMCT), que absorve luz na região complementar ao azul; por isso o sangue oxigenado com hemocianina aparece azul.

Exercícios relacionados