Identifique os grupamentos em uma proteína que podem formar ligações de hidrogênio ou interações eletrostáticas com a cadeia lateral da arginina em pH 7.
Passo 1
O enunciado pede para identificar, em uma proteína, quais grupamentos podem formar ligações de hidrogênio ou interações eletrostáticas com a cadeia lateral da arginina a
. A cadeia lateral da arginina é um grupo guanidínio, que a
está sempre protonado e, portanto, carregado positivamente. Vamos usar os conceitos de:
- Interações eletrostáticas entre cargas opostas.
- Ligações de hidrogênio, em que o guanidínio atua principalmente como doador de prótons (H) via seus nitrogênios.
Passo 2
Interações eletrostáticas: como a arginina está positivamente carregada, ela atrairá grupos com carga negativa estável em proteínas a
. Os principais são:
- Grupo carboxilato da cadeia lateral do ácido aspártico (Asp).
- Grupo carboxilato da cadeia lateral do ácido glutâmico (Glu).
- Grupo carboxilato do extremo C-terminal do peptídeo.
- Grupos fosfato de resíduos fosforilados (por exemplo, Ser-P, Thr-P, Tyr-P), que carregam carga negativa.
- Grupo carboxilato da cadeia lateral do ácido aspártico (Asp).
- Grupo carboxilato da cadeia lateral do ácido glutâmico (Glu).
- Grupo carboxilato do extremo C-terminal do peptídeo.
- Grupos fosfato de resíduos fosforilados (por exemplo, Ser-P, Thr-P, Tyr-P), que carregam carga negativa.
Passo 3
Ligações de hidrogênio: o guanidínio da arginina pode doar H ligados a seus átomos de nitrogênio e formar ligações com átomos aceitadores de H em outras cadeias laterais ou no esqueleto proteico. Os principais aceitadores em proteínas são:
- Oxigênios de carbonila do esqueleto peptídico (– ).
- Oxigênios de carbonila das cadeias laterais de asparagina (Asn) e glutamina (Gln).
- Oxigênios dos grupos hidroxila de serina (Ser), treonina (Thr) e tirosina (Tyr).
- Oxigênios de carboxilato de Asp e Glu (estes também entram como H-aceptores).
- Nitrogênios do anel imidazol da histidina (His), quando não protonados.
- Oxigênios de carbonila do esqueleto peptídico (–
- Oxigênios de carbonila das cadeias laterais de asparagina (Asn) e glutamina (Gln).
- Oxigênios dos grupos hidroxila de serina (Ser), treonina (Thr) e tirosina (Tyr).
- Oxigênios de carboxilato de Asp e Glu (estes também entram como H-aceptores).
- Nitrogênios do anel imidazol da histidina (His), quando não protonados.
Passo 4
Recapitulando, os grupamentos protéicos que interagem com a arginina via eletrostática ou H-ligação são:
- Carboxilatos de Asp e Glu (e do C-terminal) – interação iônica e H-ligação.
- Fosfatos de resíduos fosforilados – interação iônica.
- Carbonilas do backbone – H-ligação.
- Carbonilas de Asn e Gln – H-ligação.
- Hidroxilas de Ser, Thr, Tyr – H-ligação.
- Imidazol de His (não protonado) – H-ligação.
- Carboxilatos de Asp e Glu (e do C-terminal) – interação iônica e H-ligação.
- Fosfatos de resíduos fosforilados – interação iônica.
- Carbonilas do backbone – H-ligação.
- Carbonilas de Asn e Gln – H-ligação.
- Hidroxilas de Ser, Thr, Tyr – H-ligação.
- Imidazol de His (não protonado) – H-ligação.
Resposta
Os principais grupamentos são os carboxilatos de Asp e Glu (e do C-terminal) para interações iônicas; os fosfatos de resíduos fosforilados também interagem eletrostaticamente; e grupos capazes de aceitar ligações de hidrogênio do guanidínio incluem carbonilas do esqueleto, carbonilas laterais de Asn/Gln, hidroxilas de Ser/Thr/Tyr e o imidazol de His.