A poli-L-leucina em um solvente orgânico como o dioxano assume a conformação de hélice
, mas a poli-L-isoleucina não. Por que esses aminoácidos, com os mesmos números e tipos de átomos, têm diferentes tendências de formação de hélice?
Passo 1
O enunciado pergunta por que a poli-L-leucina adota a conformação de hélice
em solvente orgânico (dioxano), enquanto a poli-L-isoleucina não, apesar de ambos os polipeptídeos terem o mesmo número e tipo de átomos. O conteúdo envolve a influência do ramo lateral dos aminoácidos (química estrutural e estereoquímica) na propensão à hélice
.
Passo 2
Vamos comparar as cadeias laterais. Em L-leucina, o grupo R é
ou seja, o centro de ramificação está em posição
em relação ao carbono
. Em L-isoleucina, o grupo R é
onde a ramificação já ocorre no carbono
(logo ao lado do carbono
).
ou seja, o centro de ramificação
onde a ramificação
Passo 3
Numa hélice
, os ângulos de torção
e
do esqueleto polipeptídico permitem contato próximo entre determinados átomos do backbone e as cadeias laterais de resíduos vizinhos (em particular com resíduos i
e i
). Quando há ramificação em
(próxima ao
), como em isoleucina, ocorre colisão estérica entre o grupo metila β e os átomos do backbone de resíduos adjacentes, impedindo a adoção dos ângulos de torção típicos da hélice.
Passo 4
Em leucina, a ramificação em
está mais afastada do esqueleto principal. Isso reduz o impedimento estérico, permitindo que os diâmetros laterais se acomodem sem forçar ângulos fora da região permitida pelo diagrama de Ramachandran para hélice
. Portanto, a poli-L-leucina forma hélice sem grande barreira estérica.
Passo 5
Concluímos que a diferença na posição da ramificação lateral (β em isoleucina versus γ em leucina) gera maior impedimento estérico na poli-L-isoleucina, bloqueando a hélice
, enquanto a poli-L-leucina, com ramificação mais distante, consegue estabilizar essa conformação.
Resposta
A posição da ramificação mais próxima do esqueleto (carbono β em L-isoleucina) provoca colisões estéricas que impedem a hélice
, ao contrário de L-leucina, cuja ramificação em γ fica mais afastada do backbone e não atrapalha a conformação helicoidal.