Qual a interferência da desnaturação sobre a digestibilidade de proteínas?
Passo 1
O enunciado pergunta sobre a influência da desnaturação na digestibilidade de proteínas. O conteúdo aqui envolve bioquímica de proteínas — em particular, estruturas proteicas, processo de digestão (proteólise enzimática) e os efeitos físicos e químicos da desnaturação.
Passo 2
Primeiro, é importante entender o que é digestibilidade de proteína. A digestibilidade mede a facilidade com que enzimas digestivas (pepsina, tripsina, quimotripsina etc.) conseguem acessar e clivar as ligações peptídicas, liberando aminoácidos ou pequenos peptídeos para absorção intestinal.
Passo 3
Agora, definimos desnaturação: é o processo em que a proteína perde suas estruturas secundária, terciária e/ou quaternária devido a calor, variações de pH, agentes químicos ou agitação mecânica. Note que a desnaturação não quebra ligações peptídicas, apenas desfaz dobramentos e interações não covalentes (pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals e ligações de sal).
Passo 4
Quando a proteína se desnatura, as cadeias polipeptídicas se estendem e expõem regiões internas que antes estavam “escondidas” no núcleo da molécula. Essas novas superfícies revelam mais sítios de reconhecimento e clivagem para as enzimas proteolíticas, facilitando a ação enzimática e, portanto, aumentando a digestibilidade.
Passo 5
Entretanto, existe um limite: condições de desnaturação muito severas podem levar a reações secundárias, como a reação de Maillard (entre aminoácidos e açúcares) ou à formação de novos agregados insolúveis. Nesses casos, surgem ligações cruzadas que tornam parte da proteína menos acessível às enzimas, reduzindo a digestibilidade.
Resposta
A desnaturação aumenta, em geral, a digestibilidade de proteínas ao expor mais sítios de clivagem a enzimas proteolíticas, mas se for muito intensa ou gerar ligações cruzadas (por exemplo, via reação de Maillard), pode diminuir a digestão.