1. Qual dos seguintes mecanismos de inibição enzimática não é observado na natureza?
    A. ligação do inibidor à enzima livre.
    B. ligação do inibidor ao complexo enzima-substrato.
    C. ligação do inibidor ao estado de transição.
    D. ligação do inibidor à enzima livre e ao complexo enzima-substrato.

Passo 1

Beleza, aqui a questão é de cinética enzimática — vamos ver os tipos de inibição enzimática e identificar qual deles não aparece na natureza. O enunciado lista quatro opções:
A) Inibidor liga só à enzima livre.
B) Inibidor liga só ao complexo enzima-substrato (ES).
C) Inibidor liga ao estado de transição.
D) Inibidor liga tanto à enzima livre quanto ao ES.
Pra resolver, a gente vai revisar cada mecanismo (competitiva, uncompetitiva, mista) e ver qual não é “natural”.

Passo 2

Primeiro, recapitula a teoria básica da reação enzimática sem inibidor:
v = Vₘₐₓ [S] / (Kₘ + [S])
– Vₘₐₓ é a velocidade máxima.
– Kₘ indica a afinidade enzima-substrato.
Agora os tipos de inibição:
  1. Competitiva (opção A)
    • O inibidor (“I”) se parece com o substrato e compete pelo sítio ativo da enzima livre (E).
    • Só se liga em E, nunca em ES.
    • Efeito prático: aumenta o Kₘ aparente (você precisa de mais [S] pra chegar na mesma velocidade), mas Vₘₐₓ não muda.
    • Fórmula ajustada:
      v = Vₘₐₓ [S] / (Kₘ·(1 + [I]/Kᵢ) + [S])
  2. Uncompetitiva (opção B)
    • O inibidor só se liga quando o substrato já está na enzima (ao complexo ES).
    • Isso faz cair tanto o Vₘₐₓ quanto o Kₘ na mesma proporção.
    • Resultado: você não consegue tirar o inibidor adicionando mais substrato.
  3. Mista ou não-competitiva (opção D)
    • O inibidor consegue se ligar tanto em E livre quanto em ES.
    • Em geral, Vₘₐₓ cai.
    • Kₘ pode subir ou cair dependendo da afinidade em cada caso, mas é “mistura” dos dois.

Passo 3

E sobre a opção C, “ligação do inibidor ao estado de transição”?
– Na teoria da catálise enzimática, o estado de transição é aquele ponto intermediário de alta energia entre ES e produto.
– Existem compostos chamados de análogos de estado de transição que imitam essa configuração e se ligam muito forte à enzima.
– Poró, na natureza, as células não costumam produzir inibidores que só reconhecem e se ligam estritamente ao estado de transição. Esses análogos são criados em laboratório (drogas ou inibidores sintéticos), não é um mecanismo enzimático natural.
Portanto, o mecanismo que não ocorre naturalmente é a ligação exclusiva ao estado de transição.

Resposta

C. ligação do inibidor ao estado de transição.

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