- Qual dos seguintes mecanismos de inibição enzimática não é observado na natureza?
A. ligação do inibidor à enzima livre.
B. ligação do inibidor ao complexo enzima-substrato.
C. ligação do inibidor ao estado de transição.
D. ligação do inibidor à enzima livre e ao complexo enzima-substrato.
A. ligação do inibidor à enzima livre.
B. ligação do inibidor ao complexo enzima-substrato.
C. ligação do inibidor ao estado de transição.
D. ligação do inibidor à enzima livre e ao complexo enzima-substrato.
Passo 1
Beleza, aqui a questão é de cinética enzimática — vamos ver os tipos de inibição enzimática e identificar qual deles não aparece na natureza. O enunciado lista quatro opções:
A) Inibidor liga só à enzima livre.
B) Inibidor liga só ao complexo enzima-substrato (ES).
C) Inibidor liga ao estado de transição.
D) Inibidor liga tanto à enzima livre quanto ao ES.
Pra resolver, a gente vai revisar cada mecanismo (competitiva, uncompetitiva, mista) e ver qual não é “natural”.
A) Inibidor liga só à enzima livre.
B) Inibidor liga só ao complexo enzima-substrato (ES).
C) Inibidor liga ao estado de transição.
D) Inibidor liga tanto à enzima livre quanto ao ES.
Pra resolver, a gente vai revisar cada mecanismo (competitiva, uncompetitiva, mista) e ver qual não é “natural”.
Passo 2
Primeiro, recapitula a teoria básica da reação enzimática sem inibidor:
v = Vₘₐₓ [S] / (Kₘ + [S])
– Vₘₐₓ é a velocidade máxima.
– Kₘ indica a afinidade enzima-substrato.
v = Vₘₐₓ [S] / (Kₘ + [S])
– Vₘₐₓ é a velocidade máxima.
– Kₘ indica a afinidade enzima-substrato.
Agora os tipos de inibição:
-
Competitiva (opção A)
- O inibidor (“I”) se parece com o substrato e compete pelo sítio ativo da enzima livre (E).
- Só se liga em E, nunca em ES.
- Efeito prático: aumenta o Kₘ aparente (você precisa de mais [S] pra chegar na mesma velocidade), mas Vₘₐₓ não muda.
- Fórmula ajustada:
v = Vₘₐₓ [S] / (Kₘ·(1 + [I]/Kᵢ) + [S])
-
Uncompetitiva (opção B)
- O inibidor só se liga quando o substrato já está na enzima (ao complexo ES).
- Isso faz cair tanto o Vₘₐₓ quanto o Kₘ na mesma proporção.
- Resultado: você não consegue tirar o inibidor adicionando mais substrato.
-
Mista ou não-competitiva (opção D)
- O inibidor consegue se ligar tanto em E livre quanto em ES.
- Em geral, Vₘₐₓ cai.
- Kₘ pode subir ou cair dependendo da afinidade em cada caso, mas é “mistura” dos dois.
Passo 3
E sobre a opção C, “ligação do inibidor ao estado de transição”?
– Na teoria da catálise enzimática, o estado de transição é aquele ponto intermediário de alta energia entre ES e produto.
– Existem compostos chamados de análogos de estado de transição que imitam essa configuração e se ligam muito forte à enzima.
– Poró, na natureza, as células não costumam produzir inibidores que só reconhecem e se ligam estritamente ao estado de transição. Esses análogos são criados em laboratório (drogas ou inibidores sintéticos), não é um mecanismo enzimático natural.
– Na teoria da catálise enzimática, o estado de transição é aquele ponto intermediário de alta energia entre ES e produto.
– Existem compostos chamados de análogos de estado de transição que imitam essa configuração e se ligam muito forte à enzima.
– Poró, na natureza, as células não costumam produzir inibidores que só reconhecem e se ligam estritamente ao estado de transição. Esses análogos são criados em laboratório (drogas ou inibidores sintéticos), não é um mecanismo enzimático natural.
Portanto, o mecanismo que não ocorre naturalmente é a ligação exclusiva ao estado de transição.
Resposta
C. ligação do inibidor ao estado de transição.