- Na inibição competitiva de uma enzima a:
A. Vmax é constante, Km diminui
B. Km é constante, Vmax diminui
C. Vmax aumenta, Km é constante
D. Km aumenta, Vmax é constante
A. Vmax é constante, Km diminui
B. Km é constante, Vmax diminui
C. Vmax aumenta, Km é constante
D. Km aumenta, Vmax é constante
Passo 1
Beleza, eu vou resumir o que a questão tá pedindo. A pergunta é sobre inibição competitiva de enzima e dá quatro opções:
A) Vmax é constante, Km diminui
B) Km é constante, Vmax diminui
C) Vmax aumenta, Km é constante
D) Km aumenta, Vmax é constante
A) Vmax é constante, Km diminui
B) Km é constante, Vmax diminui
C) Vmax aumenta, Km é constante
D) Km aumenta, Vmax é constante
Conteúdo: cinética enzimática (Michaelis–Menten) e tipos de inibição.
O que vamos precisar: saber o que são Km e Vmax na equação de Michaelis–Menten e entender como um inibidor competitivo altera esses parâmetros.
O que vamos precisar: saber o que são Km e Vmax na equação de Michaelis–Menten e entender como um inibidor competitivo altera esses parâmetros.
Passo 2
Primeiro, lembra da equação de Michaelis–Menten, que descreve a velocidade inicial
de uma reação enzimática em função da concentração de substrato
:
Onde:
-
é a velocidade máxima (quando a enzima está totalmente saturada de substrato) -
é a constante de Michaelis, que indica a afinidade da enzima pelo substrato (menor = maior afinidade)
Passo 3
Na inibição competitiva, o inibidor compete com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. A consequência disso é:
- Você precisa de mais substrato para atingir metade de
, ou seja, o aparente ( ) aumenta. - O
em si não muda, porque se você colocar substrato suficiente, ele desloca o inibidor e a enzima ainda consegue atingir a mesma velocidade máxima.
Matematicamente, o
aparente fica:
onde
é a concentração de inibidor e
a constante de inibição. Note que
permanece
.
Logo, na inibição competitiva temos
aumentando e
constante.
Resposta
D. Km aumenta, Vmax é constante