1. Na inibição competitiva de uma enzima a:
    A. Vmax é constante, Km diminui
    B. Km é constante, Vmax diminui
    C. Vmax aumenta, Km é constante
    D. Km aumenta, Vmax é constante

Passo 1

Beleza, eu vou resumir o que a questão tá pedindo. A pergunta é sobre inibição competitiva de enzima e dá quatro opções:
A) Vmax é constante, Km diminui
B) Km é constante, Vmax diminui
C) Vmax aumenta, Km é constante
D) Km aumenta, Vmax é constante
Conteúdo: cinética enzimática (Michaelis–Menten) e tipos de inibição.
O que vamos precisar: saber o que são Km e Vmax na equação de Michaelis–Menten e entender como um inibidor competitivo altera esses parâmetros.

Passo 2

Primeiro, lembra da equação de Michaelis–Menten, que descreve a velocidade inicial v = Vmax[S]Km + [S] de uma reação enzimática em função da concentração de substrato :
Onde:
  • é a velocidade máxima (quando a enzima está totalmente saturada de substrato)
  • é a constante de Michaelis, que indica a afinidade da enzima pelo substrato (menor = maior afinidade)

Passo 3

Na inibição competitiva, o inibidor compete com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. A consequência disso é:
  1. Você precisa de mais substrato para atingir metade de Km^app = Km (1 + [I]Ki) , ou seja, o aparente ( ) aumenta.
  2. O em si não muda, porque se você colocar substrato suficiente, ele desloca o inibidor e a enzima ainda consegue atingir a mesma velocidade máxima.
Matematicamente, o aparente fica:
onde é a concentração de inibidor e a constante de inibição. Note que permanece .
Logo, na inibição competitiva temos aumentando e constante.

Resposta

D. Km aumenta, Vmax é constante

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