1. Na inibição incompetitiva de uma enzima a:
    A. Vmax aumenta, Km aumenta
    B. Km diminui, V max diminui
    C. Vmax aumenta, Km diminui
    D. Km aumenta, Vmax diminui

Passo 1

Beleza, a questão pergunta sobre inibição incompetitiva de enzimas. O tema é cinética enzimática (Michaelis–Menten e tipos de inibição) e precisamos ver como essa inibição afeta os parâmetros e .

Passo 2

Antes de mais nada, lembra da equação de Michaelis–Menten:
v = Vmax,[S]Km + [S]
é a velocidade máxima que a enzima atinge quando está saturada de substrato.
é a constante de Michaelis, que dá uma ideia de afinidade da enzima pelo substrato (quanto menor , maior afinidade).

Passo 3

Agora, vamos à inibição incompetitiva (ou “uncompetitive”):
  1. O inibidor só se liga ao complexo enzima-substrato (ES), formando ESI.
  2. Ele não se liga à enzima livre (E).
  3. Isso “tira” parte do ES de circulação, afetando tanto quanto .

Passo 4

Quando o inibidor se liga ao ES, as equações aparentes ficam:
Vmax,app = Vmax1 + [I]Ki' e Km,app = Km1 + [I]Ki'
Note que o denominador é igual nos dois casos, então:
  • diminui (divide por um fator >1)
  • também diminui (divide por esse mesmo fator)

Passo 5

Logo, na inibição incompetitiva tanto quanto diminuem. Se a gente olhar as alternativas:
A. Vmax aumenta, Km aumenta
B. Km diminui, diminui
C. Vmax aumenta, Km diminui
D. Km aumenta, Vmax diminui
A alternativa certa é a B.

Resposta

B. Km diminui, diminui.

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