- Na inibição incompetitiva de uma enzima a:
A. Vmax aumenta, Km aumenta
B. Km diminui,
max diminui
C. Vmax aumenta, Km diminui
D. Km aumenta, Vmax diminui
A. Vmax aumenta, Km aumenta
B. Km diminui,
C. Vmax aumenta, Km diminui
D. Km aumenta, Vmax diminui
Passo 1
Beleza, a questão pergunta sobre inibição incompetitiva de enzimas. O tema é cinética enzimática (Michaelis–Menten e tipos de inibição) e precisamos ver como essa inibição afeta os parâmetros
e
.
Passo 2
Antes de mais nada, lembra da equação de Michaelis–Menten:
–
é a velocidade máxima que a enzima atinge quando está saturada de substrato.
– é a constante de Michaelis, que dá uma ideia de afinidade da enzima pelo substrato (quanto menor
, maior afinidade).
–
Passo 3
Agora, vamos à inibição incompetitiva (ou “uncompetitive”):
- O inibidor só se liga ao complexo enzima-substrato (ES), formando ESI.
- Ele não se liga à enzima livre (E).
- Isso “tira” parte do ES de circulação, afetando tanto
quanto .
Passo 4
Quando o inibidor se liga ao ES, as equações aparentes ficam:
Note que o denominador é igual nos dois casos, então:
-
diminui (divide por um fator >1) -
também diminui (divide por esse mesmo fator)
Passo 5
Logo, na inibição incompetitiva tanto
quanto
diminuem. Se a gente olhar as alternativas:
A. Vmax aumenta, Km aumenta
B. Km diminui, diminui
C. Vmax aumenta, Km diminui
D. Km aumenta, Vmax diminui
A. Vmax aumenta, Km aumenta
B. Km diminui,
C. Vmax aumenta, Km diminui
D. Km aumenta, Vmax diminui
A alternativa certa é a B.
Resposta
B. Km diminui,
diminui.