[CBGP]0 / 10^-2 mol L^-1 1,25 3,84 5,81 7,13
Velocidade relativa de reação 0,398 0,669 0,859 1,000
(Todas as velocidades nesse exercício foram medidas na mesma concentração de enzima e são relativas à velocidade medida quando [CBGP]0=0,0713 mol L^-1 na ausência de inibidor). Quando o íon fenilbutirato, numa concentração de 2 times 10^-3 mol L^-1, foi adicionado a uma solução contendo a enzima e o substrato, os seguintes resultados foram obtidos:
[CBGP]0 / 10^-2 mol L^-1 1,25 2,50 4,00 5,50
Velocidade relativa de reação 0,172 0,301 0,344 0,548
Em outro experimento, o efeito do íon benzoato, numa concentração de 5 times 10^-2 mol L^-1, foi acompanhado e os seguintes resultados foram obtidos:
[CBGP]0 / 10^-2 mol L^-1 1,75 2,50 5,00 10,00
Velocidade relativa de reação 0,183 0,201 0,231 0,246
Determine o modo de inibição da carboxipeptidase pelo íon fenilbutirato e pelo íon benzoato.

Passo 1

Beleza, o exercício dá uns dados de velocidade relativa de uma enzima (carboxipeptidase) em função da concentração de substrato , primeiro sem inibidor, depois com íon fenilbutirato e com íon benzoato. A ideia é descobrir que tipo de inibição cada íon provoca. Vamos usar cinética enzimática básica (Michaelis–Menten e gráfico de Lineweaver–Burk) para tirar isso.

Passo 2

Antes de cair nos números, recapitula a teoria:
  • A equação de Michaelis–Menten é v = Vmax[S]Km + [S]
  • Se a gente inverter tudo (gráfico de Lineweaver–Burk), fica 1v = KmVmax1[S] + 1Vmax onde no gráfico vs. :
    • o coeficiente angular (slope) é
    • o intercepto em é
    • o intercepto em é
  • Tipos de inibição:
    1. Competitiva: só aumenta a pente ( aparente sobe), mas não muda → mesmos interceptos em .
    2. Não‐competitiva pura: só diminui , fica igual → mesmos interceptos em .
    3. Mista: tanto cai quanto muda → muda ambos interceptos.
    4. Anticompetitiva (uncompetitiva): interceptos paralelos (mesma pente), só muda o intercepto em .

Passo 3

Vamos montar o gráfico de Lineweaver–Burk de forma resumida. Primeiro, convertemos os dados em 1[S] = 10,0125 = 80,, 1v = 10,398 approx 2,51 e . Por exemplo, sem inibidor, pra e :
Fazemos isso pra todos os pontos sem inibidor e com cada inibidor. O que importa é comparar os interceptos gerados pelas retas “sem” vs. “com” inibidor.

Passo 4

Agora, o que a gente observa (resumindo a comparação das retas):
  • Fenilbutirato
    • A reta com fenilbutirato tem o mesmo intercepto em (ou seja, praticamente igual) do que a reta sem inibidor.
    • Isso quer dizer que não mudou.
    • Só mudou a inclinação (ou seja, o aparente aumentou).
    → Esse é o sinal clássico de inibição competitiva.
  • Benzoato
    • A reta com benzoato tem intercepto em maior (logo caiu)
    • E o intercepto em também mudou (logo aparente também mudou).
    → Caiu e não ficou igual, então é inibição mista.

Resposta

Fenilbutirato: inibição competitiva
Benzoato: inibição mista

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