Diferencie inibição de desnaturação enzimática.

Passo 1

A questão pede para distinguir dois fenômenos que inativam enzimas: a inibição enzimática e a desnaturação enzimática. Vamos revisar conceitos de cinética enzimática e estrutura de proteínas para entender cada processo.

Passo 2

Definição de inibição enzimática
A inibição enzimática ocorre quando uma molécula (inibidor) se liga à enzima, interferindo na formação do complexo enzima–substrato. Pode ser:
• Reversível – o inibidor liga-se não covalentemente e pode se desprender (ex.: inibição competitiva, não competitiva ou incompetitiva).
• Irreversível – o inibidor liga-se covalentemente ou modifica grupamentos essenciais, desligando permanentemente a enzima (ex.: penicilina inibe transpeptidase bacteriana).

Passo 3

Definição de desnaturação enzimática
A desnaturação enzimática é a perda da estrutura tridimensional (secundária e terciária) da proteína enzimática, provocada por condições extremas de pH, temperatura, solventes orgânicos ou tensão mecânica. A conformação nativa se desfaz, o sítio ativo é destruído e a enzima perde completamente sua atividade. Geralmente é irreversível.

Passo 4

Comparação dos mecanismos e características
• Causa
– Inibição: presença de ligantes (inibidores) que interagem especificamente com a enzima.
– Desnaturação: alterações físicas ou químicas do ambiente que rompem interações internas da proteína.
• Reversibilidade
– Inibição reversível: atividade pode voltar ao normal removendo o inibidor.
– Desnaturação: quase sempre irreversível; a proteína não retorna à forma nativa espontaneamente.
• Local de ação
– Inibição: geralmente no sítio ativo ou em sítios alostéricos, sem alterar o esqueleto protéico.
– Desnaturação: afeta toda a estrutura secundária/terciária, destruindo o sítio ativo.
• Efeito em parâmetros cinéticos
– Inibição: altera K_{m} e/ou V_{\max} dependendo do tipo de inibição.
– Desnaturação: reduz V_{\max} a zero porque não há mais enzima funcional.

Resposta

• Inibição enzimática é a inativação mediada por moléculas inibidoras que se ligam de forma reversível ou irreversível, afetando parâmetros cinéticos K_{m}, V_{\max} mas sem romper a estrutura global da proteína.
• Desnaturação enzimática é a perda da conformação secundária e terciária da enzima por condições adversas (pH extremo, calor, solventes), geralmente irreversível, com destruição completa do sítio ativo e atividade igual a zero.

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