Um inibidor competitivo de uma reação enzimática,
◯ diminui Vmax.
◯ aumenta KM
◯ se liga ao substrato
◯ não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
◯ não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.

Passo 1

O enunciado apresenta cinco afirmações sobre um inibidor competitivo e pede que se indique quais são verdadeiras ou falsas. As afirmações são (vou numerá-las para facilitar):
  1. diminui V_{\max}.
  2. aumenta K_M.
  3. se liga ao substrato.
  4. não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
  5. não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.

Passo 2

Conceitos básicos que vamos usar (devagarinho, como numa prova):
  • A velocidade inicial de uma reação enzimática segue a equação de Michaelis–Menten:
v = \frac{V_{\max}\,[S]}{K_M + [S]}
onde:
  • v é a velocidade inicial da reação;
  • V_{\max} é a velocidade máxima alcançada quando a enzima está saturada de substrato;
  • [S] é a concentração de substrato;
  • K_M é a constante de Michaelis, que é uma medida da afinidade aparente da enzima pelo substrato: quanto menor K_M, maior a afinidade (isto é, menos substrato é necessário para alcançar metade de V_{\max}).
    Explicando em palavras: K_M indica a concentração de substrato necessária para obter v = \tfrac{1}{2}V_{\max}. V_{\max} depende da concentração total de enzima ativa e da rapidez com que a enzima converte ES em produto.

Passo 3

O que é um inibidor competitivo — explicando “no braço a braço” com o substrato:
  • Um inibidor competitivo é uma molécula que se liga ao mesmo sítio ativo da enzima onde o substrato se ligaria. Logo, o inibidor “compete” com o substrato pelo sítio ativo da enzima livre E.
  • Reações relevantes (esquematicamente):
E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P
E + I \rightleftharpoons EI
Aqui I é o inibidor e EI é o complexo enzima‑inibidor. Note que o inibidor se liga à enzima livre E, formando EI, e não ao complexo ES. Isso é central para o comportamento cinético.

Passo 4

Como o inibidor competitivo altera a equação de Michaelis–Menten (intuição e a fórmula):
  • Em presença de inibidor competitivo, a presença de I reduz a fração de enzima livre disponível para o substrato, mas esse efeito pode ser vencido se aumentarmos [S] bastante.
  • A equação modificada aparece com um K_M aparente maior; uma forma usual de escrever é introduzindo um fator \alpha que depende da concentração de inibidor [I] e da constante de dissociação do inibidor K_i:
\alpha = 1 + \frac{[I]}{K_i}.
A equação de velocidade fica
v = \frac{V_{\max}\,[S]}{\alpha K_M + [S]}.
  • Consequências óbvias:
    • V_{\max} permanece o mesmo (não aparece multiplicado por \alpha — a altura máxima da curva em [S] muito grande continua sendo V_{\max});
    • o K_M aparente aumenta para \alpha K_M, ou seja, sobe; é preciso mais substrato para chegar a metade de V_{\max}.
  • Em um gráfico de Lineweaver–Burk ( 1/v vs 1/[S]), isso corresponde a uma mesma interceptação no eixo 1/v (mesmo 1/V_{\max}) e inclinações maiores (aumenta o coeficiente angular), ilustrando que V_{\max} não mudou mas K_M aparente aumentou.

Passo 5

Interpretação física e respostas às afirmações com explicação:
  • Afirmação 1: “diminui V_{\max}.” — pelo que vimos, para inibição competitiva V_{\max} NÃO é afetado (a menos que o inibidor seja irreversível, mas aí não seria o caso clássico competitivo reversível). Explicação simples: com substrato em saturação, o substrato consegue deslocar o inibidor do sítio ativo e a enzima atinge a mesma velocidade máxima. Portanto essa afirmação é falsa.
  • Afirmação 2: “aumenta K_M.” — verdadeiro. A presença do inibidor competitivo aumenta o K_M aparente (precisamos de mais substrato para alcançar metade de V_{\max}). Portanto verdadeiro.
  • Afirmação 3: “se liga ao substrato.” — falso. Um inibidor competitivo NÃO se liga ao substrato; ele se liga ao sítio ativo da enzima. O substrato e o inibidor competem pelo mesmo sítio, mas o inibidor liga-se à enzima, não ao substrato.
  • Afirmação 4: “não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.” — verdadeiro. O inibidor competitivo liga-se à enzima livre E formando EI e normalmente não se liga ao ES; por isso é competitivo.
  • Afirmação 5: “não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.” — verdadeiro. Em [S] muito grande (saturante) o substrato desloca o inibidor e a velocidade máxima V_{\max} é a mesma; portanto o inibidor competitivo é vencido por altas concentrações de substrato.

Passo 6

Resumo prático para lembrar na prova (dica de bolso):
  • Competitivo → aumenta K_M aparente, V_{\max} inalterado; efeito vencido por muito substrato.
  • Pense: “inibidor competitivo ocupa o mesmo assento que o substrato; se chega muita gente (substrato), o dono do assento (substrato) consegue o lugar — o show (V_{\max}) continua.”

Resposta

  1. Falso
  2. Verdadeiro
  3. Falso
  4. Verdadeiro
  5. Verdadeiro

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