Um inibidor competitivo de uma reação enzimática,
◯ diminui Vmax.
◯ aumenta KM
◯ se liga ao substrato
◯ não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
◯ não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.
◯ diminui Vmax.
◯ aumenta KM
◯ se liga ao substrato
◯ não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
◯ não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.
Passo 1
O enunciado apresenta cinco afirmações sobre um inibidor competitivo e pede que se indique quais são verdadeiras ou falsas. As afirmações são (vou numerá-las para facilitar):
- diminui
. - aumenta
. - se liga ao substrato.
- não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
- não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.
Passo 2
Conceitos básicos que vamos usar (devagarinho, como numa prova):
- A velocidade inicial de uma reação enzimática segue a equação de Michaelis–Menten:
onde:
-
é a velocidade inicial da reação; -
é a velocidade máxima alcançada quando a enzima está saturada de substrato; -
é a concentração de substrato; -
é a constante de Michaelis, que é uma medida da afinidade aparente da enzima pelo substrato: quanto menor , maior a afinidade (isto é, menos substrato é necessário para alcançar metade de ).
Explicando em palavras:indica a concentração de substrato necessária para obter . depende da concentração total de enzima ativa e da rapidez com que a enzima converte ES em produto.
Passo 3
O que é um inibidor competitivo — explicando “no braço a braço” com o substrato:
- Um inibidor competitivo é uma molécula que se liga ao mesmo sítio ativo da enzima onde o substrato se ligaria. Logo, o inibidor “compete” com o substrato pelo sítio ativo da enzima livre
. - Reações relevantes (esquematicamente):
Aqui
é o inibidor e
é o complexo enzima‑inibidor. Note que o inibidor se liga à enzima livre
, formando
, e não ao complexo
. Isso é central para o comportamento cinético.
Passo 4
Como o inibidor competitivo altera a equação de Michaelis–Menten (intuição e a fórmula):
- Em presença de inibidor competitivo, a presença de
reduz a fração de enzima livre disponível para o substrato, mas esse efeito pode ser vencido se aumentarmos bastante. - A equação modificada aparece com um
aparente maior; uma forma usual de escrever é introduzindo um fator que depende da concentração de inibidor e da constante de dissociação do inibidor :
A equação de velocidade fica
- Consequências óbvias:
-
permanece o mesmo (não aparece multiplicado por — a altura máxima da curva em muito grande continua sendo ); - o
aparente aumenta para , ou seja, sobe; é preciso mais substrato para chegar a metade de .
-
- Em um gráfico de Lineweaver–Burk (
vs ), isso corresponde a uma mesma interceptação no eixo (mesmo ) e inclinações maiores (aumenta o coeficiente angular), ilustrando que não mudou mas aparente aumentou.
Passo 5
Interpretação física e respostas às afirmações com explicação:
- Afirmação 1: “diminui
.” — pelo que vimos, para inibição competitiva NÃO é afetado (a menos que o inibidor seja irreversível, mas aí não seria o caso clássico competitivo reversível). Explicação simples: com substrato em saturação, o substrato consegue deslocar o inibidor do sítio ativo e a enzima atinge a mesma velocidade máxima. Portanto essa afirmação é falsa. - Afirmação 2: “aumenta
.” — verdadeiro. A presença do inibidor competitivo aumenta o aparente (precisamos de mais substrato para alcançar metade de ). Portanto verdadeiro. - Afirmação 3: “se liga ao substrato.” — falso. Um inibidor competitivo NÃO se liga ao substrato; ele se liga ao sítio ativo da enzima. O substrato e o inibidor competem pelo mesmo sítio, mas o inibidor liga-se à enzima, não ao substrato.
- Afirmação 4: “não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.” — verdadeiro. O inibidor competitivo liga-se à enzima livre
formando e normalmente não se liga ao ; por isso é competitivo. - Afirmação 5: “não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.” — verdadeiro. Em
muito grande (saturante) o substrato desloca o inibidor e a velocidade máxima é a mesma; portanto o inibidor competitivo é vencido por altas concentrações de substrato.
Passo 6
Resumo prático para lembrar na prova (dica de bolso):
- Competitivo → aumenta
aparente, inalterado; efeito vencido por muito substrato. - Pense: “inibidor competitivo ocupa o mesmo assento que o substrato; se chega muita gente (substrato), o dono do assento (substrato) consegue o lugar — o show (V_{\max}) continua.”
Resposta
- Falso
- Verdadeiro
- Falso
- Verdadeiro
- Verdadeiro