Um inibidor não-competitivo de uma reação enzimática,
◯ diminui KM
◯ não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.
◯ não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
◯ se liga ao substrato
◯ diminui Vmax.

Passo 1

O enunciado apresenta cinco afirmações sobre um inibidor não-competitivo e pede que se identifique quais são verdadeiras. As afirmações, na ordem, são:
  1. diminui K_M
  2. não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato
  3. não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre
  4. se liga ao substrato
  5. diminui V_{max}

Passo 2

Primeiro, vamos relembrar o básico que precisamos para entender as respostas. A cinética de Michaelis–Menten descreve a velocidade inicial da reação enzimática v em função da concentração de substrato [S] por:
v = \dfrac{V_{max}\,[S]}{K_M + [S]}
Expliquei cada termo:
  • V_{max}: velocidade máxima alcançável quando toda a enzima está ligada ao substrato (isto é, em condições de saturação de substrato). É proporcional à concentração total de enzima ativa.
  • K_M: constante de Michaelis — é a concentração de substrato [S] para a qual v = \tfrac{1}{2}V_{max}. Dá uma medida da afinidade aparente da enzima pelo substrato: menor K_M → maior afinidade aparente (com cuidado, é um parâmetro cinético, não uma medida direta de ligação).
Saturação significa [S] \gg K_M; nesse limite a fórmula tende para v \approx V_{max}.

Passo 3

Agora, o que é um inibidor não-competitivo e como ele age, em palavras simples e com a matemática necessária.
  • Inibidor competitivo: liga-se ao sítio ativo da enzima livre (E), competindo com o substrato. Ele aumenta o K_M aparente (parece diminuir a afinidade), mas não muda V_{max} porque, em altas [S], o substrato consegue “deslocar” o inibidor.
  • Inibidor não-competitivo (no sentido clássico/puro): liga-se a um sítio diferente do ativo (sítio alostérico) e pode ligar-se tanto à enzima livre (E) quanto ao complexo enzima–substrato (ES). Como consequência, parte da enzima é tornada inativa independentemente da presença de substrato. O efeito típico é:
    • K_M aparente permanece igual ao original: K_M^{app} = K_M.
    • V_{max} é reduzido. Uma forma simples de escrever isso (modelo simples) é
    V_{max}^{app} = \dfrac{V_{max}}{1 + \dfrac{[I]}{K_I}},onde [I] é a concentração de inibidor e K_I sua constante de dissociação. O ponto essencial: o inibidor reduz o V_{max} porque diminui a fração de enzima cataliticamente ativa disponível, e aumentar [S] não restaura V_{max} original.
  • Inibidor não-competitivo “misto”: na prática, existem variações que alteram também K_M, mas o caso clássico ensinado é aquele que afeta só V_{max} e deixa K_M inalterado.

Passo 4

Agora analiso cada afirmação passo a passo e digo por que é verdadeira ou falsa.
  1. "diminui K_M"
  • Pelo conceito acima, o inibidor não-competitivo clássico NÃO altera K_M; ele afeta V_{max}. Portanto esta afirmação é falsa. (A diminuição de K_M é típica de inibição não-competitiva? Não — isso acontece em inibição não-competitiva? Não. Diminuição de K_M ocorre em inibição uncompetitiva, que se liga somente ao complexo ES.)
  1. “não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato”
  • Em saturação ( [S] \gg K_M) a velocidade tende para o V_{max} aparente; como o inibidor não-competitivo reduz V_{max}, ele reduz também a velocidade mesmo em altas concentrações de substrato. Em termos simples: aumentar [S] não contorna (não “vence”) um inibidor que inativa parte da enzima. Logo esta afirmação é falsa.
  1. “não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.”
  • Essa descrição corresponde à inibição competitiva (liga-se só à enzima livre) ou, em contraste, a inibição uncompetitiva liga-se apenas ao ES. O inibidor não-competitivo clássico se liga tanto à E quanto ao ES. Portanto a afirmação é falsa.
  1. “se liga ao substrato”
  • Inibidor não-competitivo não se liga ao substrato — ele se liga à enzima (em sítio alostérico). Dizer que “se liga ao substrato” está incorreto. Portanto a afirmação é falsa.
  1. “diminui V_{max}.”
  • Sim: o efeito marcante da inibição não-competitiva é a redução do V_{max} (menos enzima ativa disponível). Portanto esta afirmação é verdadeira.

Passo 5

Resumo prático para a prova (dica de amigo): memorize assim — competitiva: K_M aumenta, V_{max} inalterado; uncompetitiva: K_M e V_{max} diminuem; não-competitiva (clássica): K_M inalterado, V_{max} diminui. Se na prova aparecer “em saturação o efeito desaparece”, isso indica inibição competitiva (pois só essa é superada por muito substrato). Mantenha a calma — identificar qual parâmetro muda é o atalho poderoso.

Resposta

diminui K_M: Falso
não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato: Falso
não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre: Falso
se liga ao substrato: Falso
diminui V_{max}: Verdadeiro

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