Um inibidor não-competitivo de uma reação enzimática,
◯ diminui KM
◯ não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.
◯ não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
◯ se liga ao substrato
◯ diminui Vmax.
◯ diminui KM
◯ não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato.
◯ não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.
◯ se liga ao substrato
◯ diminui Vmax.
Passo 1
O enunciado apresenta cinco afirmações sobre um inibidor não-competitivo e pede que se identifique quais são verdadeiras. As afirmações, na ordem, são:
- diminui
- não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato
- não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre
- se liga ao substrato
- diminui
Passo 2
Primeiro, vamos relembrar o básico que precisamos para entender as respostas. A cinética de Michaelis–Menten descreve a velocidade inicial da reação enzimática
em função da concentração de substrato
por:
Expliquei cada termo:
-
: velocidade máxima alcançável quando toda a enzima está ligada ao substrato (isto é, em condições de saturação de substrato). É proporcional à concentração total de enzima ativa. -
: constante de Michaelis — é a concentração de substrato para a qual . Dá uma medida da afinidade aparente da enzima pelo substrato: menor → maior afinidade aparente (com cuidado, é um parâmetro cinético, não uma medida direta de ligação).
Saturação significa
; nesse limite a fórmula tende para
.
Passo 3
Agora, o que é um inibidor não-competitivo e como ele age, em palavras simples e com a matemática necessária.
- Inibidor competitivo: liga-se ao sítio ativo da enzima livre (E), competindo com o substrato. Ele aumenta o
aparente (parece diminuir a afinidade), mas não muda porque, em altas , o substrato consegue “deslocar” o inibidor. - Inibidor não-competitivo (no sentido clássico/puro): liga-se a um sítio diferente do ativo (sítio alostérico) e pode ligar-se tanto à enzima livre (E) quanto ao complexo enzima–substrato (ES). Como consequência, parte da enzima é tornada inativa independentemente da presença de substrato. O efeito típico é:
-
aparente permanece igual ao original: . -
é reduzido. Uma forma simples de escrever isso (modelo simples) é
onde é a concentração de inibidor e sua constante de dissociação. O ponto essencial: o inibidor reduz o porque diminui a fração de enzima cataliticamente ativa disponível, e aumentar não restaura original. -
- Inibidor não-competitivo “misto”: na prática, existem variações que alteram também
, mas o caso clássico ensinado é aquele que afeta só e deixa inalterado.
Passo 4
Agora analiso cada afirmação passo a passo e digo por que é verdadeira ou falsa.
- "diminui
"
- Pelo conceito acima, o inibidor não-competitivo clássico NÃO altera
; ele afeta . Portanto esta afirmação é falsa. (A diminuição de é típica de inibição não-competitiva? Não — isso acontece em inibição não-competitiva? Não. Diminuição de ocorre em inibição uncompetitiva, que se liga somente ao complexo ES.)
- “não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato”
- Em saturação (
) a velocidade tende para o aparente; como o inibidor não-competitivo reduz , ele reduz também a velocidade mesmo em altas concentrações de substrato. Em termos simples: aumentar não contorna (não “vence”) um inibidor que inativa parte da enzima. Logo esta afirmação é falsa.
- “não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre.”
- Essa descrição corresponde à inibição competitiva (liga-se só à enzima livre) ou, em contraste, a inibição uncompetitiva liga-se apenas ao ES. O inibidor não-competitivo clássico se liga tanto à E quanto ao ES. Portanto a afirmação é falsa.
- “se liga ao substrato”
- Inibidor não-competitivo não se liga ao substrato — ele se liga à enzima (em sítio alostérico). Dizer que “se liga ao substrato” está incorreto. Portanto a afirmação é falsa.
- “diminui
.”
- Sim: o efeito marcante da inibição não-competitiva é a redução do
(menos enzima ativa disponível). Portanto esta afirmação é verdadeira.
Passo 5
Resumo prático para a prova (dica de amigo): memorize assim — competitiva:
aumenta,
inalterado; uncompetitiva:
e
diminuem; não-competitiva (clássica):
inalterado,
diminui. Se na prova aparecer “em saturação o efeito desaparece”, isso indica inibição competitiva (pois só essa é superada por muito substrato). Mantenha a calma — identificar qual parâmetro muda é o atalho poderoso.
Resposta
diminui
: Falso
não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato: Falso
não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre: Falso
se liga ao substrato: Falso
diminui : Verdadeiro
não afeta a velocidade da reação se usarem concentrações saturantes de substrato: Falso
não se liga ao complexo enzima-substrato (ES), mas apenas à enzima livre: Falso
se liga ao substrato: Falso
diminui