Medidas de RMN mostraram que a poli-L-lisina é uma cadeia aleatória em pH 7 , mas se torna uma hélice
quando o pH é elevado acima de 10. Explique esta transição conformacional dependente de pH .
Preveja a influência do pH na transição hélice-aleatória do poli-
-glutamato.
Preveja a influência do pH na transição hélice-aleatória do poli-
Passo 1
O enunciado trata da dependência do pH na conformação de polipeptídeos (poli-
-lisina e poli-
-glutamato), ligando isso aos
das cadeias laterais, ao grau de ionização e ao efeito dessa carga na estabilidade da hélice
(ligações de hidrogênio versus repulsão eletrostática).
Passo 2
Para a poli-
-lisina a cadeia lateral tem um grupo amino com
.
– A pH esse grupo está protonado
, gerando cargas positivas próximas umas das outras e forte repulsão, o que impede o enrolamento em hélice e favorece um random coil.
– Ao elevar o pH acima de , o grupo amino perde próton e fica neutro
, eliminando a repulsão e permitindo que as ligações de hidrogênio entre carbonila e amida formem e estabilizem a hélice
.
– A pH
– Ao elevar o pH acima de
Passo 3
Na poli-
-glutamato a cadeia lateral é um grupo carboxila com
.
– Em pH acima de (pH > 4) a carboxila está deprotonada
, gerando cargas negativas e repulsão, logo cadeias em random coil.
– Em pH abaixo de (pH < 4) a carboxila fica protonada
, neutra, permitindo ligações de hidrogênio internas e formando hélice
.
– Em pH acima de
– Em pH abaixo de
Resposta
A poli-
-lisina adota random coil em pH 7 (–N
⁺) e vira hélice
em pH > 10,5 (–N
). Já a poli-
-glutamato ficará em random coil em pH > 4,3 (–CO
) e formará hélice
em pH < 4,3 (–COOH).