Medidas de RMN mostraram que a poli-L-lisina é uma cadeia aleatória em pH 7 , mas se torna uma hélice \alpha quando o pH é elevado acima de 10. Explique esta transição conformacional dependente de pH .
Preveja a influência do pH na transição hélice-aleatória do poli- L-glutamato.

Passo 1

O enunciado trata da dependência do pH na conformação de polipeptídeos (poli-­ L­-lisina e poli-­ L­-glutamato), ligando isso aos \mathrm{p}K_a das cadeias laterais, ao grau de ionização e ao efeito dessa carga na estabilidade da hélice \alpha (ligações de hidrogênio versus repulsão eletrostática).

Passo 2

Para a poli- L-lisina a cadeia lateral tem um grupo amino com \mathrm{p}K_a\approx10{,}5.
– A pH 7 esse grupo está protonado \ce{–NH3+}, gerando cargas positivas próximas umas das outras e forte repulsão, o que impede o enrolamento em hélice e favorece um random coil.
– Ao elevar o pH acima de \mathrm{p}K_a, o grupo amino perde próton e fica neutro \ce{–NH2}, eliminando a repulsão e permitindo que as ligações de hidrogênio entre carbonila e amida formem e estabilizem a hélice \alpha.

Passo 3

Na poli- L-glutamato a cadeia lateral é um grupo carboxila com \mathrm{p}K_a\approx4{,}3.
– Em pH acima de \mathrm{p}K_a (pH > 4) a carboxila está deprotonada \ce{–COO-}, gerando cargas negativas e repulsão, logo cadeias em random coil.
– Em pH abaixo de \mathrm{p}K_a (pH < 4) a carboxila fica protonada \ce{–COOH}, neutra, permitindo ligações de hidrogênio internas e formando hélice \alpha.

Resposta

A poli- L-lisina adota random coil em pH 7 (–N H_{3}⁺) e vira hélice \alpha em pH > 10,5 (–N H_{2}). Já a poli- L-glutamato ficará em random coil em pH > 4,3 (–CO O^{-}) e formará hélice \alpha em pH < 4,3 (–COOH).

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