A absorção de luz ultravioleta (UV) (por exemplo, a absorvância em 280 nm ) é frequentemente utilizada para medir a concentração de proteínas. Quais cadeias laterais de resíduos de aminoácidos contribuiriam para a absorção da luz em 280 nm ?

Passo 1

O enunciado pergunta quais cadeias laterais de aminoácidos numa proteína absorvem luz em torno de 280 nm para que possamos estimar a concentração proteica por espectrofotometria. O conteúdo envolvido é a espectroscopia de UV–Vis aplicada a proteínas e a identificação dos cromóforos responsáveis por essa absorção.

Passo 2

Em proteínas, a absorção de UV vem principalmente de dois tipos de cromóforos: o grupo peptídico (absorção forte em ~210 nm, fora da nossa faixa de interesse) e as cadeias laterais aromáticas, que têm máximos de absorção entre 260 e 280 nm. Esses cromóforos aromáticos são responsáveis pela medida em 280 nm porque os anéis aromáticos têm sistemas π conjugados que permitem transições eletrônicas nessa faixa.

Passo 3

As cadeias laterais de aminoácidos aromáticos são:
– Triptofano (Trp), cujo máximo de absorção está em \lambda_{\max}\approx280\text{ nm}.
– Tirosina (Tyr), com \lambda_{\max}\approx275\text{ nm}.
– Fenilalanina (Phe), com \lambda_{\max}\approx260\text{ nm} (absorção mais fraca em 280 nm).

Passo 4

Entre esses, o triptofano é o mais forte contribuinte em 280 nm, seguido da tirosina em intensidade moderada, e a fenilalanina praticamente contribui pouco nessa região. Em algumas proteínas, ligações dissulfeto (–S–S–) também apresentam absorção fraca em torno de 280 nm, mas o sinal dominante vem dos aromáticos acima.

Resposta

Triptofano, tirosina e, em menor grau, fenilalanina.

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