Proteção das enzimas contra a desnaturação pelo calor. Quando uma solução de enzima é aquecida, há perda progressiva da atividade catalítica com o tempo, devido à desnaturação da enzima. Uma solução da enzima hexocinase incubada a 45^{\circ} \mathrm{C} perde 50 \% da atividade em 12 minutos, mas, quando incubada a 45^{\circ} \mathrm{C} na presença de uma grande quantidade de um dos seus substratos, ela perde apenas 3 \% da atividade em 12 minutos. Sugira uma explicação para a desnaturação térmica da hexocinase retardar quando um dos seus substratos está presente.

Passo 1

O enunciado diz que uma solução de hexocinase a 45^\circ\mathrm{C} perde 50\% da atividade em 12 minutos, mas na presença de grande excesso de substrato a perda cai para 3\% no mesmo tempo. O conteúdo é estabilidade térmica de enzimas e efeito de ligantes na conformação proteica.

Passo 2

Sabemos que a hexocinase, como toda proteína, existe em equilíbrio entre a forma nativa (ativa) e a forma desnaturada (inativa). O aquecimento favorece flutuações que levam à perda da estrutura tridimensional, causando queda de atividade.

Passo 3

Quando há muito substrato, a maioria das moléculas de enzima está ligada ao ligante no sítio ativo. Essa ligação não-covalente (pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals, efeitos hidrofóbicos) estabiliza a estrutura terciária, reduzindo a mobilidade de regiões flexíveis.

Passo 4

Do ponto de vista termodinâmico, a ligação do substrato abaixa a energia livre do estado nativo da enzima, aumentando a barreira de energia para a transição ao estado desnaturado. Isso significa que, à mesma temperatura, a taxa de desnaturação cai muito.

Resposta

A presença de substrato em alta concentração mantém a enzima saturada, estabilizando sua conformação nativa por interações ligante–proteína e elevando a resistência ao calor, o que retarda drasticamente a desnaturação térmica.

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