Quais são as interações intermoleculares fracas e não covalentes mais importantes em bioquímica? Descreva-as com detalhes e dê exemplos de como se dá cada uma destas interações.

Passo 1

O enunciado pede para listar e descrever as principais interações intermoleculares fracas e não covalentes que atuam em sistemas biológicos. O conteúdo envolve entender força de atração não covalente, suas origens físicas (eletrostática, entropia de água, flutuações eletrônicas, etc.) e exemplos em proteínas, ácidos nucleicos e membranas.

Passo 2

Ligações de hidrogênio
Definição: atração eletrostática entre um átomo de hidrogênio ligado covalentemente a um átomo muito eletronegativo (O, N ou F) e um par de elétrons não ligado em outro átomo eletronegativo.
Características principais:
• Energia típica de 1 a 5 kca l\cdot mo l^{-}¹.
• Geometria direcional: ângulo ideal D–H \cdot\cdot\cdotA próximo de 180\circ.
Exemplos bioquímicos:
• Emparelhamento de bases do DNA: cada base A–T forma duas ligações H–pontes, G–C forma três.
• Hélice α em proteínas: cada grupo C=O de um resíduo faz ponte de hidrogênio com N–H de um resíduo quatro posições adiante.
• Interação enzima–substrato: grupos polares no sítio ativo orientam o substrato via ligações de hidrogênio.

Passo 3

Interações iônicas (pontes salinas)
Definição: atração coulombiana entre cargas opostas localizadas em grupos ionizáveis (–CO O^{-}, –N H_{3}⁺, guanidínio, imidazol).
Características principais:
• Energia típica de 3 a 10 kca l\cdot mo l^{-}¹ (dependendo do meio dielétrico).
• Não são muito direcionais, mas a distância importa 1/r.
Exemplos bioquímicos:
• Ponte salina As p^{-}⋯Ly s^{+} na superfície de proteínas, contribuindo para estabilidade terciária.
• Interação entre íons metálicos (M g^{2}⁺, C a^{2}⁺) e grupos carregados em coenzimas ou ATP.
• Associação de subunidades de proteínas via redes de cargas complementares.

Passo 4

Forças de Van der Waals
Componentes:
  1. Dipolo permanente–dipolo permanente (força de Keesom)
  2. Dipolo permanente–dipolo induzido (força de Debye)
  3. Dipolo instantâneo–dipolo induzido (força de London ou dispersão)
    Características principais:
    • Energia fraca (0,5 a 1 kca l\cdot mo l^{-}¹ por par de átomos), mas soma-se em interfaces largas.
    • Dependência forte da distância \propto 1/r^6.
    Exemplos bioquímicos:
    • Fechamento de “encaixe” entre resíduos hidrofóbicos (Val, Leu, Ile) no núcleo proteico.
    • Estabilização de fármacos em sítios de ligação por complementaridade de forma e polarizabilidade.

Passo 5

Efeito hidrofóbico
Origem: aumento de entropia da água quando cadeias apolares (–C H_{2}–, –C H_{3}) se agregam, reduzindo a superfície de contato com a água e liberando moléculas de H_{2}O restritas.
Características principais:
• Não é uma força atraente direta, mas um fenômeno entropicamente favorecido.
• Crucial para dobramento proteico e formação de membranas.
Exemplos bioquímicos:
• Núcleo hidrofóbico de proteínas globulares, onde resíduos apolares se aglomeram longe da água.
• Auto­montagem de fosfolipídios em bicamadas e micelas, base das membranas celulares.

Passo 6

Interações π–π e catião–π
Definição π–π: empilhamento de anéis aromáticos (Phe, Tyr, Trp, bases nitrogenadas) por flutuações eletrônicas.
Definição catião–π: atração entre uma carga positiva (Ly s^{+}, Ar g^{+}) e nuvem eletrônica π de um anel aromático.
Características principais:
• Energia de 1 a 3 kca l\cdot mo l^{-}¹ por interação.
• Contribuem para especificidade e estabilidade de complexos.
Exemplos bioquímicos:
• Empilhamento de bases adjacentes no DNA, importante para estabilidade da hélice.
• Reconhecimento de ligantes pelos receptores: grupo amônio de neurotransmissores aninha-se sobre anel aromático de resíduos no sítio ativo.

Resposta

As interações intermoleculares fracas e não covalentes mais importantes em bioquímica são:
(a) Ligações de hidrogênio
(b) Interações iônicas (pontes salinas)
(c) Forças de Van der Waals (Keesom, Debye e London)
(d) Efeito hidrofóbico
(e) Interações π–π e catião–π

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