(a) Medidas de RMN mostraram que a poli-L-lisina é uma cadeia aleatória em pH 7 , mas se torna uma hélice
quando o pH é elevado acima de 10. Explique esta transição conformacional dependente de pH .
Passo 1
O enunciado diz que a poli-L-lisina é uma cadeia aleatória (random coil) em
, mas adota uma
-hélice quando o
passa de 10. O conteúdo aqui envolve estrutura secundária de proteínas (formação de hélice) e química ácido-base (ionização do grupo ε-amino da lisina). Para explicar, vamos precisar entender (1) o que estabiliza uma hélice
e (2) como a carga das cadeias laterais depende do
via seu
.
Passo 2
A hélice
é estabilizada por ligações de hidrogênio internas: cada grupo carbonila do resíduo
forma ligação de hidrogênio com o N–H do resíduo
. Esse padrão regular reduz a entropia do backbone mas compensa pela energia das ligações de hidrogênio, desde que não haja forças de repulsão importantes entre cadeias laterais próximas.
Passo 3
Cada lisina tem uma cadeia lateral com grupo ε-amino cujo
. Em
, esse grupo está protonado como
. Logo, na cadeia de poli-L-lisina todos os resíduos carregam cargas positivas próximas umas das outras, gerando forte repulsão eletrostática que desfavorece a organização helicoidal. Esse efeito de repulsão torna a conformação mais flexível, resultando num random coil.
Passo 4
Quando o
ultrapassa o
do grupo ε-amino
, esses grupos perdem prótons e ficam como
neutros. Sem as cargas positivas repelindo-se, as ligações de hidrogênio de backbone podem se formar sem impedimento, e o ganho de energia na hélice
passa a superar a perda entropia. Assim, a cadeia adota a hélice
.
Resposta
A transição é devida ao
da cadeia lateral da lisina (~10,5): em
os grupos ε-amino estão protonados
, causando repulsão que impede a hélice; em
eles são desprotonados
, eliminando a repulsão e permitindo a formação da hélice
.