Proteínas que se estendem de um lado ao outro de membranas biológicas geralmente contem hélices \alpha. Sabendo que os interiores das membranas são muito hidrófobos, preveja quais tipos de aminoácidos estariam em tal hélice.

Passo 1

O enunciado pergunta sobre as hélices \alpha que atravessam a bicamada lipídica de membranas biológicas e pede para prever que tipos de aminoácidos estarão nessas hélices. O ponto-chave é que o interior da membrana é muito hidrofóbico, então vamos usar os conceitos de polaridade de cadeias laterais de aminoácidos para responder.

Passo 2

Num ambiente hidrofóbico como o interior de uma membrana, cadeias laterais polares ou carregadas formam interações desfavoráveis com a fase lipídica. Por isso, para minimizar o custo energético, as hélices transmembrana precisam expor ao lipídio cadeias laterais não polares, ou seja, aminoácidos hidrofóbicos.

Passo 3

Os aminoácidos típicos com cadeias laterais fortemente hidrofóbicas são:
– Leucina (Leu)
– Isoleucina (Ile)
– Valina (Val)
– Fenilalanina (Phe)
– Alanina (Ala)
– Metionina (Met)

Passo 4

Além desses, resíduos aromáticos como triptofano (Trp) e tirosina (Tyr) são frequentemente encontrados próximos às interfaces entre a porção hidrofóbica e as cabeças polares dos lipídios, ajudando a ancorar a hélice na membrana.

Resposta

As hélices transmembrana são ricas em aminoácidos de cadeia lateral hidrofóbica, tipicamente Leu, Ile, Val, Phe, Ala e Met, com Trp e Tyr frequentemente posicionados nas regiões de interface lipídio/água.

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