Proteínas que se estendem de um lado ao outro de membranas biológicas geralmente contem hélices
. Sabendo que os interiores das membranas são muito hidrófobos, preveja quais tipos de aminoácidos estariam em tal hélice.
Passo 1
O enunciado pergunta sobre as hélices
que atravessam a bicamada lipídica de membranas biológicas e pede para prever que tipos de aminoácidos estarão nessas hélices. O ponto-chave é que o interior da membrana é muito hidrofóbico, então vamos usar os conceitos de polaridade de cadeias laterais de aminoácidos para responder.
Passo 2
Num ambiente hidrofóbico como o interior de uma membrana, cadeias laterais polares ou carregadas formam interações desfavoráveis com a fase lipídica. Por isso, para minimizar o custo energético, as hélices transmembrana precisam expor ao lipídio cadeias laterais não polares, ou seja, aminoácidos hidrofóbicos.
Passo 3
Os aminoácidos típicos com cadeias laterais fortemente hidrofóbicas são:
– Leucina (Leu)
– Isoleucina (Ile)
– Valina (Val)
– Fenilalanina (Phe)
– Alanina (Ala)
– Metionina (Met)
– Leucina (Leu)
– Isoleucina (Ile)
– Valina (Val)
– Fenilalanina (Phe)
– Alanina (Ala)
– Metionina (Met)
Passo 4
Além desses, resíduos aromáticos como triptofano (Trp) e tirosina (Tyr) são frequentemente encontrados próximos às interfaces entre a porção hidrofóbica e as cabeças polares dos lipídios, ajudando a ancorar a hélice na membrana.
Resposta
As hélices transmembrana são ricas em aminoácidos de cadeia lateral hidrofóbica, tipicamente Leu, Ile, Val, Phe, Ala e Met, com Trp e Tyr frequentemente posicionados nas regiões de interface lipídio/água.