Como a velocidade da atividade de uma enzima é afetada por mudanças em:
b) concentração de enzima

Passo 1

Você perguntou: “Como a velocidade da atividade de uma enzima é afetada por mudanças em: (b) concentração de enzima”.
Informações dadas (do enunciado): a única variável que muda é a concentração de enzima. O objetivo é explicar, passo a passo e didaticamente, como a velocidade da reação enzimática responde a essa mudança. Não há outros dados numéricos fornecidos.

Passo 2

Primeiro, vamos definir claramente as grandezas que usamos em cinética enzimática (vou explicar cada uma como se fosse a primeira vez que você vê isso):
  • [E]_T: concentração total de enzima disponível (todas as moléculas de enzima presentes).
  • [S]: concentração de substrato (a molécula que a enzima converte em produto).
  • v ou v_0: velocidade inicial da reação (a taxa de formação de produto logo no começo, antes de o substrato diminuir muito).
  • k_\text{cat}: constante catalítica da enzima — representa quantas moléculas de produto cada molécula de enzima converte por unidade de tempo quando a enzima está saturada por substrato. É também chamada de turnover number.
  • K_M: constante de Michaelis — uma medida da afinidade da enzima pelo substrato; reduzindo muito, a afinidade é maior. Tecnicamente, tem dimensões de concentração e aparece na fórmula que controla como a velocidade cresce com [S].
Essas definições são fundamentais para entender a relação matemática entre velocidade, substrato e enzima. Não precisa decorar sem entender: eu vou mostrar como elas aparecem numa fórmula que nos dá a resposta direta à sua pergunta.

Passo 3

Agora a fórmula central: sob as hipóteses clássicas de Michaelis–Menten (fase inicial da reação, estado estacionário do complexo enzima–substrato, uma única reação dominante), a velocidade inicial v_0 é dada por
v_0 = \frac{v_{\max} [S]}{K_M + [S]}
onde v_{\max} é a velocidade máxima observada quando toda a enzima está ocupada pelo substrato. E v_{\max} relaciona-se diretamente com a concentração de enzima total por
v_{\max} = k_{\text{cat}} [E]_T.
Explicando em palavras: v_{\max} é quantas unidades de produto por tempo acontecem se tivermos substrato muito, muito em excesso (ou seja, quando cada enzima está sempre trabalhando), e quanto disso ocorre depende de quantas enzimas existem ( [E]_T) e de quão rápidas essas enzimas são individualmente ( k_{\text{cat}}).

Passo 4

Substituindo v_{\max} na equação de Michaelis–Menten temos a expressão completa que mostra a dependência explícita de v_0 em função de [E]_T:
v_0 = \frac{k_{\text{cat}} [E]_T\; [S]}{K_M + [S]}.
Agora, observe o que essa fórmula implica:
  • Para qualquer [S] fixo, v_0 é diretamente proporcional a [E]_T. Ou seja, se eu dobrar [E]_T, a velocidade inicial v_0 dobra — desde que as hipóteses da equação se mantenham (por exemplo, não haja inativação da enzima, agregação, etc.).
  • O parâmetro K_M não depende de [E]_T; mudar quantidade de enzima não altera K_M (ele depende das constantes de ligação e catálise, não da quantidade total de proteína).
  • Consequentemente, o que muda com [E]_T é v_{\max}: v_{\max} aumenta linearmente com [E]_T, porque v_{\max} = k_{\text{cat}} [E]_T.

Passo 5

Vamos ver isso em dois regimes do substrato, para fixar a intuição (sempre bom dividir em casos extremos; cai em prova):
Caso A — substrato saturante ( [S] \gg K_M).
Se [S] é muito grande, K_M + [S] \approx [S] e a fórmula vira
v_0 \approx v_{\max} = k_{\text{cat}}[E]_T.
Aqui a velocidade é praticamente igual a v_{\max}, e aumentar [E]_T resulta numa mudança direta e proporcional em v_0. Ex.: dobrar a enzima → dobrar v_0.
Caso B — substrato muito baixo ( [S] \ll K_M).
Se [S] é pequeno, K_M + [S] \approx K_M e a fórmula aproxima-se de
v_0 \approx \frac{k_{\text{cat}}}{K_M}\,[E]_T\,[S].
Aqui também v_0 é proporcional a [E]_T (e proporcional a [S] também). Portanto, mesmo em baixa concentração de substrato, aumentar a quantidade de enzima aumenta a velocidade linearmente.
Conclusão dos dois casos: em ambas as situações extremas (e, na verdade, para qualquer [S] fixo), a velocidade inicial escala linearmente com a concentração de enzima.

Passo 6

Exemplo numérico rápido e simples (pra você ver na prática como calcular sem calcadora):
  • Seja k_{\text{cat}} = 100\\ \text{s}^{-1}, K_M = 10\\ \mu\text{M}, e [S] = 10\\ \mu\text{M} (ou seja, [S] = K_M).
  • Se [E]_T = 0{,}01\\ \mu\text{M}, então v_{\max} = 100 \times 0{,}01 = 1\\ \mu\text{M}\cdot\text{s}^{-1}. Como [S] = K_M, temos
v_0 = \frac{1 \times 10}{10 + 10} = \frac{10}{20} = 0{,}5\\ \mu\text{M}\cdot\text{s}^{-1}.
  • Se dobrarmos a enzima para [E]_T = 0{,}02\\ \mu\text{M}, então v_{\max} = 2\\ \mu\text{M}\cdot\text{s}^{-1} e
v_0 = \frac{2 \times 10}{20} = 1{,}0\\ \mu\text{M}\cdot\text{s}^{-1},
ou seja, a velocidade também dobrou. Isso mostra a proporcionalidade direta.

Passo 7

Coisas práticas e exceções que às vezes caem em prova ou aparecem em laboratório (dicas para responder curto na hora):
  • Responda: “A velocidade inicial é proporcional a [E]_T; v_{\max} = k_{\text{cat}}[E]_T aumenta linearmente com [E]_T; K_M não muda.” É uma resposta curta e completa.
  • Porém, com cuidado: na prática, se aumentar demais [E]_T podem surgir problemas não cobertos pela fórmula simples: inativação enzimática, agregação, limitações de difusão do substrato, consumo rápido do substrato (em ensaio não é mais condição de velocidade inicial), efeitos alostéricos (quando enzima tem múltiplos estados regulatórios), ou competição entre enzimas diferentes. Em questões teóricas de prova, geralmente não precisam desses detalhes, mas é bom mencionar se pedirem limitações do modelo.

Passo 8

Como escrever isso rápido numa prova (modelo de resposta curto, mas completo):
  • Diga a fórmula-chave: \displaystyle v_0 = \frac{k_{\text{cat}}[E]_T\,[S]}{K_M + [S]}.
  • Conclua: “Para [S] fixo, v_0 cresce linearmente com [E]_T; logo v_{\max} = k_{\text{cat}}[E]_T aumenta proporcionalmente; K_M permanece inalterado.”
    Isso mostra que você sabe a fórmula e a implicação física — o que costuma ser tudo que pedem.

Resposta

A velocidade inicial v_0 é diretamente proporcional à concentração de enzima total [E]_T; matematicamente \displaystyle v_0=\frac{k_{\text{cat}}[E]_T\,[S]}{K_M+[S]}, logo v_{\max}=k_{\text{cat}}[E]_T aumenta linearmente com [E]_T enquanto K_M não se altera.

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